【生物分离技术】是生物工程领域中的关键技术，主要用于从生物体、细胞、组织或发酵液中提取、纯化目标生物分子，如蛋白质、酶、核酸等。本复习题集涵盖了一系列相关知识点，主要包括：
1. **高效液相色谱（HPLC）**：HPLC 是高效液相色谱的缩写，是现代分析化学中广泛使用的分离方法之一，尤其适用于大分子和热不稳定物质的分离。
2. **亲和层析**：是一种基于分子间特定相互作用（如蛋白质与配体之间的亲和力）进行分离的技术，特别适合对具有生物学特异性配基的蛋白质进行纯化。
3. **盐析法**：通过添加无机盐来沉淀蛋白质，主要是中和蛋白质表面电荷，破坏水化层，使蛋白质形成不溶性沉淀。
4. **比活力**：在生物分离中，比活力是指每毫克蛋白质的酶活力，是衡量酶纯度的重要指标。
5. **吸附剂**：活性炭、氧化铝、硅胶和磷酸钙等是常见的吸附剂，其中硅胶适合分离亲脂性物质。
6. **酶的特性**：酶的高特异性结合能力使其成为亲和层析中理想的固定相。
7. **脱盐和更换缓冲液**：凝胶过滤色谱可用于这些目的，因为它主要根据分子大小进行分离。
8. **细胞破碎**：高压匀浆法、超声破碎法、高速珠磨法和高压挤压法都是细胞破碎方法，其中超声破碎法适合小量样本。
9. **等电点**：蛋白质在等电点时带净电荷为零，此时在电场中不会移动。人血清清蛋白的等电点为4.64，因此在pH 7的溶液中会向正极移动。
10. **蛋白质分子量的测定**：凝胶层析是一种常用方法，通过分子筛效应来估计蛋白质分子量。
11. **细胞收集**：在基因工程药物的分离纯化中，常用的方法包括超声波破碎、膜过滤等。
12. **离子交换剂的应用**：不适合用于提取蛋白质，因为它们可能导致蛋白质的沉淀或变性。
13. **两性性质**：蛋白质具有两性离子的特性，因其分子中含有多个可解离的羧基和氨基。
14. **蛋白质盐析**：通常使用硫酸铵等试剂，不会引起蛋白质变性。
15. **凝胶色谱分离原理**：基于分子大小差异，较大的分子不能进入凝胶微孔，从而先出柱。
16. **非对称膜**：支撑层提供机械稳定性，不影响分离性能。
17. **强酸性阳离子交换树脂**：磺酸基团是其活性交换基团，用于吸附阳离子。
18. **离子交换树脂的亲和力**：通常树脂对高价离子的亲和力大于低价离子。
19. **乳化液膜制备**：强烈搅拌有助于形成稳定的乳化液膜。
20. **分子量截留**：Sephadex G-50 可用于分离分子量小于5000的物质。
21. **蛋白质提取**：在初步提取过程中，应避免使用有机溶剂萃取，因为它可能破坏蛋白质结构。
22. **液膜分离**：表面活性剂可以稳定液膜，防止破裂。
23. **离子交换法**：基于静电作用吸附带相反电荷的物质。
24. **真菌破碎**：丝状（团状）真菌适合用珠磨法破碎。
25. **提取溶剂**：萃取剂用于从原料中提取目标产物。
26. **阴离子交换剂**：可交换的离子为阴离子。
27. **分配层析载体**：作为固定相的一部分，影响分离效果。
28. **凝胶色谱分离**：依据分子大小进行分离。
这些知识点涵盖了生物分离技术的基础理论和常用方法，对于理解和掌握生物样品的提取、纯化过程至关重要。
