在生物化学领域，蛋白质是生命活动的核心分子，其结构与功能息息相关。本习题集主要涵盖了蛋白质的一级结构、氨基酸的特性、蛋白质的结构层次、蛋白质的理化性质以及蛋白质的分析方法等多个方面。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸序列的线性排列，通过肽键连接，这是蛋白质的基础。肽键是蛋白质中的主要化学键，由相邻氨基酸的羧基和氨基脱水缩合形成。维持一级结构的化学键是肽键，而不是氢键或其他选项。氨基酸的种类多样，例如，半胱氨酸和胱氨酸含有巯基，色氨酸和酪氨酸具有芳香环，而甘氨酸则是唯一没有侧链不对称碳原子的氨基酸。
蛋白质的二级结构包括α螺旋和β片层。α螺旋是由氢键稳定的一种螺旋形结构，主链骨架呈锯齿状，而β片层则是较为伸展的结构，肽链骨架平行或反平行排列，形成稳定的二维结构，氢键在此结构的稳定中起着关键作用。
蛋白质的三级和四级结构则涉及到更复杂的立体构象，通常由一级结构的折叠和相互作用形成。三级结构是整个分子的空间构象，而四级结构涉及多个亚基的组合。一级结构决定了二、三级结构，而二、三级结构进一步影响四级结构的形成。
在蛋白质的理化性质中，变性通常是指蛋白质因环境因素（如高温、强酸、强碱等）导致的空间构象破坏，丧失其原有的生物活性，但一级结构通常不受影响。变性蛋白质的溶解度通常会降低，颜色反应可能变化，且更易被酶水解。例如，胰蛋白酶和胃蛋白酶可以裂解特定氨基酸残基（如蛋氨酸末端）的肽键。
测定蛋白质的手段多种多样，如N端氨基酸的测定可以采用丹磺酰氯法，而蛋白质的定量测定则有双缩脲法、紫外吸收法、Folin酚试剂法和凯氏定氮法等经典方法。
在电泳实验中，蛋白质按电荷差异移动，对于血清清蛋白（pI=6.85），在略高于其等电点（pI）的环境下电泳，如pH6.5，可以获得较好的分离效果。
蛋白质的结构与功能习题涵盖了蛋白质的基本组成单位氨基酸、一级结构的肽键、二级结构的α螺旋和β片层、蛋白质的理化性质如变性、电泳分离原理，以及蛋白质的定量分析方法。理解这些知识点对于深入理解生物化学和分子生物学至关重要。
