Dolly.
La proteólisis.
La proteólisis es la descomposición de las proteínas en polipéptidos más
pequeños o aminoácidos. Se produce generalmente por la hidrólisis del enlace
peptídico, y se consigue más comúnmente por las enzimas celulares llamadas
proteasas. Algunas de estas enzimas rompen enlaces peptídicos entre
aminoácidos específicos, tal como la tripsina, que rompe los enlaces donde halla
lisina, arginina e histidina; mientras que otras como la papaína, rompen
inespecíficamente, pero también puede producirse por digestión intermolecular,
así como por método no enzimáticos, tales como la acción mineral y el calor.
Sirve para muchos propósitos, por ejemplo, enzimas digestivas
descomponen las proteínas en los alimentos para proporcionar
aminoácidos para el organismo.
El procesamiento proteolítico de la cadena de poli péptido después de sus
síntesis puede ser necesario para la producción de una proteína activa.
Es importante en la regulación de algunos procesos fisiológicos y celulares,
así como la prevención de la acumulación de proteínas no deseadas o
anormales en las células.
Jordan.
Recambio Proteico.
La digestión celular hace referencia a la degradación intracelular de las proteínas,
con la finalidad de reciclar o degradar los aminoácidos de las mismas.
Esta proteólisis puede darse en los lisosomas (orgánulo celular especializado en la
degradación de moléculas) o en el citoplasma.
Proteólisis lisosómica.
El interior de estos orgánulos se encuentra a un pH de·5,5. y contiene proteasas e
hidrolasas, principalmente de la familia de la catepsinas, encargadas de la
digestión de las proteínas.
Dicha digestión puede ser:
Autofágica, si procesa proteínas intracelulares como, por ejemplo, proteínas
de membrana, -receptores hormonales o de ribosomas.
Hetorofágica, si actúa sobre proteínas extracelulares capturadas por
endocitosis como, por ejemplo, las procedentes de las lipoproteínas, sobre
todo de las HDL.
Marconis.
Proteólisis citoplásmica.
Esta degradación de proteínas tiene lugar bien a partir de proteasas dependientes
de (como la calpaína) que presentan actividad proteolítica a un pH neutro, o bien
mediante una estructura especializada denominada proteosoma.
*El proteosoma es un complejo multienzimático con diversas actividades
catalíticas; presenta una estructura con aspecto de barril en el cual solo entran y
se digieren las proteínas que han sido previamente marcadas por la unión de
pequeñas moléculas de ubiquitina.
Proceso de degradación de la proteólisis.
Si se degradan durante la digestión, participan proteasas específicas como la
tripsina, la quimotripsina, las carboxipeptidasas y la elastasa.
La degradación intracelular la lleva a cabo un complejo multienzimático
denominado proteosoma, que actúa en el citosol. Se trata de una estructura
cilíndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos proteicos que
alimentan la cámara interna del cilindro al reconocer las proteínas. Las proteínas
que van a ser degradadas han sido marcadas anteriormente con una pequeña
proteína llamada ubicuitina.
Karla.
La Peptidasa.
Las peptidasas (antes conocidas como proteasas) son enzimas que rompen
los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan una molécula de agua para
hacerlo y por lo tanto se clasifican como hidrolasas.
*Las peptidasas se encuentran naturalmente en organismos vivos, donde se
usan para la digestión molecular y la reducción de proteínas no deseadas.
Las peptidasas pueden romper ya sea enlaces peptídicos específicos
(Proteólisis limitada), dependiendo en la secuencia de aminoácidos de la
proteína, o pueden reducir un péptido completo a aminoácidos. (proteólisis
ilimitada)
La función de las peptidasas es inhibida por enzimas inhibidoras de
proteasas.
Mecanismo de proteólisis.
Las proteasas también se caracterizan por su mecanismo de acción; es decir
los aminoácidos que están implicados en el sitio catalítico de la enzima.
El sitio catalítico contiene los aminoácidos que juegan directamente un
papel en la facilitación de la hidrólisis del enlace peptídico. Este proceso
requiere un nucleófilo para iniciar la reacción, que puede ser parte de una
cadena lateral de aminoácidos de sitio activo o una molécula de agua.
Durante las últimas etapas de la proteólisis, los dos péptidos se liberan y el
sitio activo de la proteasa vuelve a su estado inicial, listo para unirse a otro
sustrato para la proteólisis.
Nicole.
Funciones de la proteólisis.
La proteólisis tiene varias funciones para la célula, entre ellas:
Eliminación de metionina en el extremo N-terminal tras la traducción.
Eliminación de las secuencias señal de péptidos después de su
transporte a través de la membrana.
Separación de proteínas virales que se traducen desde un ARN
mensajero monocistrónico.
Digestión de proteínas de los alimentos como fuente de aminoácidos.
Conversión de proteínas inactivas (proenzimas, zimógenos, pre-
hormonas) en sus formas funcionales finales.
Degradación de ciclinas y otras proteínas requeridas para la progresión
en el ciclo celular.
Proteólisis en los alimentos.
La leche
La hidrólisis de las proteínas láctica por acción microbiana se acompaña en
general de la producción de un sabor amargo producido por algunos polipéptidos.
Las alteraciones producidas por los microorganismos proteolíticos son:
Proteólisis ácida en la que tienen lugar simultáneamente la proteólisis y la
producción de ácido.
Proteólisis con acidez mínima e incluso con alcalinidad, leche “cortada“
producida por enzimas bacterianas del tipo de la renina en una etapa inicial
de la proteólisis.
Proteólisis lenta por endoenzimas liberadas por bacterias después de su
autolisis.
*La proteólisis ácida puede estar producida por diversas especies del género
micrococcus, algunos de los cuales se hallan en la ubre de la vaca.
Jonathan.
Queso.
La glicólisis, lipólisis y proteólisis son reacciones primarias de hidrólisis de los
principales componentes de la leche: lactosa, triglicéridos y proteínas, y son en
gran parte responsables de los cambios de textura y el sabor clásico del queso.
Posteriormente ocurren numerosas transformaciones de los productos finales de
estas reacciones primarias hasta compuestos directamente implicados en el
desarrollo del aroma y sabor típico del mismo.
La actividad proteolítica en el queso viene determinada por:
Los agentes proteolíticos presentes. Fox establece 5 categorías diferentes de
agentes proteolíticos en el queso:
Las enzimas del agente coagulante.
Las proteínas endógenas de la leche, especialmente la plasmina.
Las bacterias del fermento y sus enzimas.
Otros microorganismos importantes en la maduración de diversas
variedades de quesos.
Enzimas procedentes de bacterias que no forman parte de los
fermentos.
Las condiciones fisicoquímicas a las que se someten al queso durante la
maduración, entre las que se encuentran:
Relación sal/humedad.
Temperatura de maduración.
pH durante la maduración.
Potencial de oxidación reducción.
Contenido de calcio y fosforo.
La proteólisis acaecida en el queso se puede dividir en primaria y secundaria. La
proteólisis primaria se puede definir como aquellos cambios en las caseínas β, ϒ,
α, Péptidos, y otras bandas menores que se detectan en geles péptidos, y
aminoácidos solubles en la fase acuosa del queso son extraíbles en la fracción
soluble en agua.
Goyo.
Algunos microorganismos proteolicos son:
bacillus fermentadores.
micrococcus.
pseudomonas proteus.
achromobacter.
flavobacteriumyserratia.
Resistencia térmica de microorganismos.
Estas especies se desarrollan a temperaturas bajas por lo que son capaces de
producir proteólisis y amargor aún en leche refrigerada.
Efecto Proteolítico de los venenos
Algunos venenos, tales como aquellos producidos por ciertas especies de
serpientes, pueden también producir proteólisis. Estos venenos son de hecho,
fluidos digestivos que han evolucionado de modo que comienzan a actuar en el
exterior del cuerpo del animal. Los venenos proteolíticos pueden causar un amplio
espectro de efectos tóxicos.
