Las Proteínas
1. Proteínas
1. Introducción
2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
3. Estructura primaria: secuencia
4. Estructura secundaria
5. Estructura terciaria y cuaternaria
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1. Proteínas
Proteínas
Definición
• macromoléculas más abundantes en los seres vivos
• formadas a partir de 20 aminoácidos
• aminoácido: grupo carboxilo y otro amino unidos al mismo C
Función
Estructura
• muy diversas funciones
• enzimas: propiedades catalíticas • primaria
• función estructural • secundaria
• almacenamiento • terciaria
• protección inmunológica, • cuaternaria
• receptores de señales
• transportadores
• …
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1.1. Introducción
Aminoácidos
enlace peptídico
1.1. Introducción
polipéptido
unión de > 10 aa
enlace peptídico
proteína
estructura tridimensional
única y estable
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
Hay 20 aminoácidos
comunes
encontrados en proteínas
¿Cómo se enlazan?
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
aminoácidos cargados o ionizables
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
enlace peptídico
serie de aminoácidos (aa) unidos cadena polipeptídica
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
enlace peptídico
• el enlace peptídico es
esencialmente plano
• Carácter parcial de
doble enlace
• el enlace peptídico no tiene carga
• casi todos los enlaces en las proteínas son trans
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
cadena polipéptidica
por convenio: el extremo amino terminal se considera que es el
comienzo de la cadena polipeptídica
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
cadena polipeptídica
consta de una cadena principal o esqueleto (en negro) y una
parte variable constituida por las cadenas laterales
características
esqueleto: capaz de formar puentes de hidrógeno
pequeño número de aa péptido
más de 50 aa proteína
mayor proteína conocida: la titina con 27000 aa
1.2. Aminoácidos, péptidos y proteínas
Estructura
proteína
(A) Estructura primaria, secuencia de aminoácidos
(B) Estructura secundaria, plegamiento péptidos
(C) Estructura terciaria, estructura conformacional de la proteína.
(D) Estructura cuaternaria, una proteína que consiste en más de una cadena
1.3. Estructura primaria: secuencia
Dalton: equivale a una unidad de masa atómica (casi igual a la del H)
kilodalton (kd o kDa) equivale a 1000 daltons
Ej: proteína de 50000 g/mol = 50000 daltons = 50 kDa.
Cada proteína tiene una secuencia de aa única y definida con
precisión
Secuencia de aa de la insulina bovina
1.3. Estructura primaria: secuencia
importante conocer la secuencia de aa (estructura primaria) por:
1.- esencial para averiguar su mecanismo de acción
2.- determinan sus estructuras tridimensionales
3.- factor importante de la patología molecular
4.- revela mucho sobre su historia evolutiva
1.3. Estructura primaria: secuencia
libertad de giro alrededor de los enlaces de un polipéptido
permite a las proteínas plegarse de formas muy diversas
estos giros se concretan en los llamados ángulos de torsión
1.3. Estructura primaria: secuencia
Diagramas de Ramachandran
no todos los valores de φ y ψ son posibles sin colisiones entre los átomos
este tipo de diagramas nos indican los valores más favorables
1.4. Estructura secundaria
¿Se puede plegar una cadena polipeptídica en una estructura regular repetitiva?
1951 Linus Pauling y Robert Corey propusieron la hélice α y la hoja plegada β.
Hélice α
• estructura de forma helicoidal que se genera por la torsión uniforme de la
cadena polipeptídica
• está estabilizada por puentes de H entre los grupos NH y CO de la cadena
principal
http://www.youtube.com/watch?v=_YWpAI1LOKk
1.4. Estructura secundaria
• El sentido de giro de una hélice puede ser
dextrógiro (sentido de las agujas del reloj) o
levógiro (contrario)
más favorecidas las hélices dextrógiras
la α-hélice es
“right-handed”
1.4. Estructura secundaria
vista esquemática de las hélices α
esferas y
cintas cilindros
varillas
la prolina actúa como rompedora de hélices α (el grupo amino está
integrado en un anillo de 5 átomos)
1.4. Estructura secundaria
Hoja (o lámina) plegada β
• formada por dos o más cadenas polipeptídicas, llamadas hebras β
• se estabilizan por puentes de H entre las hebras o cadenas
• interaccionan diferentes secciones que no necesariamente van seguidas
• los grupos NH y CO de cada aa están unidos a un grupo CO y NH situados en
la cadena adyacente
1.4. Estructura secundaria
hoja β antiparalela: si interaccionan en sentidos opuestos
hoja β paralela: si interaccionan en el mismo sentido
1.4. Estructura secundaria
vista esquemática de las hojas β
esferas y
varillas
cintas
cintas 90º
1.4. Estructura secundaria
superhélice (2 hélices α dextrógiras enrolladas)
uniones: interacciones débiles como Van der Waals y enlaces iónicos
héptada repetitiva
Ejemplo: α-queratina (en el cabello y la lana)
1.4. Estructura secundaria
cable superhelicoidal o soga (3 hebras enrolladas)
uniones: puentes de H entre las hebras
se repite la triada: Glycina – Prolina -Hidroxiprolina
Ejemplo: colágeno (en la piel, huesos, tendones, cartílagos, dientes)
1.5. Estructura terciaria y cuaternaria
• la estructura terciaria corresponde a plegamientos tridimensionales.
• la proteína se pliega sobre sí misma y tiende a una forma “globular”
• en su mantención participan las cadenas laterales de los aa
mioglobina
1.5. Estructura terciaria y cuaternaria
interacciones y enlaces en la estructura terciaria
interacciones
puentes de H hidrofóbicas enlaces iónicos
(Van der Waals)
1.5. Estructura terciaria y cuaternaria
mioglobina: (transportador de oxígeno en el músculo)
el interior consta casi completamente de residuos no polares
ausente de residuos cargados
se pliega para que sus cadenas
hidrofóbicas laterales estén en el
interior y sus cadenas polares,
cargadas, estén en la superficie
(efecto hidrofóbico)
porina: (en las membranas externas de
muchas bacterias)
exterior cubierto de residuos
hidrofóbicos y el centro con los
aa cargados
1.5. Estructura terciaria y cuaternaria
• la estructura cuaternaria corresponde a la asociación de cadenas
polipeptídicas o subunidades, cada una de ellas con su estructura
terciaria
• se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes
• la forma más simple es un dímero (2 subunidades idénticas)
proteína de unión a DNA, Cro
(dímero)
hemoglobina humana
(tetrámero: α2β2)
