RUTAS
METABÓLICAS
UEA: 2331065
PROFESOR: Dra. Ailed Pérez Sánchez
CONCEPTO DE ENERGÍA LIBRE Y SU
IMPORTANCIA EN EL METABOLISMO
Toda reacción química se acompaña de un
cambio de energía: calor, G
La energía libre de Gibbs (G) es una medida de la cantidad de
energía utilizable (energía que puede realizar un trabajo) en ese
sistema.
ΔG es el cambio en energía libre de Gibbs de un sistema que va
de un estado inicial, como los reactivos, a un estado final, como
todos los productos.
ENERGÍA LIBRE DE GIBSS
Este valor nos indica la máxima energía utilizable liberada o absorbida al ir
del estado inicial al estado final.
El ΔG durante una reacción provee información útil acerca de la energía y
espontaneidad de la reacción (si puede llevarse a cabo sin añadir energía).
Las reacciones con un ∆G negativo liberan energía, lo que significa que
pueden proceder sin adición de energía (son espontáneas).
En contraste, las reacciones con ∆G positivo necesitan un aporte de
energía para llevarse a cabo (no son espontáneas).
Cuando trabajamos con la energía libre de Gibbs, tenemos que hacer algunas suposiciones como
temperatura y presión constantes, sin embargo, estas condiciones rara vez son ciertas para las
células y otros sistemas vivos.
- ∆G espontáneas
+ ∆G no son espontáneas
ENERGÍA LIBRE DE GIBSS
∆S es el cambio de entropía del sistema durante la
reacción. Si ∆S es positivo, el sistema se vuelve más
desordenado durante la reacción
∆H es el cambio en entalpía. En biología entalpía se
refiere a la energía almacenada en los enlaces.
- ∆G espontáneas
+ ∆G no son espontáneas
ENERGÍA LIBRE DE GIBSS
∆S es el cambio de entropía del sistema durante la
reacción. Si ∆S es positivo, el sistema se vuelve más
desordenado durante la reacción.
∆H es el cambio en entalpía.
En biología entalpía se refiere a la energía
almacenada en los enlaces.
- ∆G espontáneas
+ ∆G no son espontáneas
En cualquier reacción de un ser
vivo la ΔG debe ser menor de cero
para que se formen productos
ENERGÍA LIBRE DE GIBSS
- ∆G espontáneas
+ ∆G no son espontáneas
EJEMPLOS DE REACCIONES Y SU ENERGÍA LIBRE DE GIBSS
ATP suministra energía libre para conducir muchas reacciones endergónicas
Los otros nucleósidos trifosfato (GTP, UTP y CTP).
REACCIONES ACOPLADAS
GLUCOSA GLUCOSA 6-FOSFATO +12.5 Klmol-1 Endotérmica
ATP ADP -30.5 kJmol-1 Exotérmica
-18.0 kJmol-1
Energía neta disponible para otras reacciones celulares
- ∆G espontáneas
+ ∆G no son espontáneas
Una reacción espontánea puede tardar segundos en producirse, pero también
podrían ser días, años o mucho más tiempo. La velocidad de una reacción
depende de la vía que sigue entre el estado inicial y el estado final (las líneas
moradas de los diagramas siguientes), mientras que la espontaneidad solo
depende de los estados inicial y final.
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
El estado de transición es un estado de alta energía y debe añadirse una cantidad de
energía para que la molécula lo alcance a esto se le llama la energía de activación .
Debido a que el estado de transición es inestable, las moléculas de reactivo no se
quedan ahí mucho tiempo sino que proceden al siguiente paso de la reacción
química.
La energía de activación de una
reacción química se relaciona
estrechamente con su velocidad.
Específicamente, mientras mayor sea
la energía de activación, más lenta
será la reacción química. Esto se debe
a que las moléculas solo pueden
completar la reacción una vez que
han alcanzando la cima de la barrera
de la energía de activación.
Los catalizadores reducen la energía de activación de las reacciones, en
los organismos vivos los catalizadores se conocen como enzimas.
PAPEL DE LAS ENZIMAS EN EL METABOLISMO
Las enzimas realizan la tarea
fundamental de disminuir
la energía de activación.
Las enzimas funcionan al unirse a
las moléculas de reactivo y
sostenerlas de tal manera que los
procesos que forman y rompen
enlaces químicos sucedan más
fácilmente.
Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de
∆G de una reacción. Es decir, no cambian si una reacción libera o
absorbe energía en general.
Las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado
inestable por el que deben pasar los reactivos para convertirse en
productos.
ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces,
químicamente son proteínas.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS
Regulación alostérica: moléculas reguladoras y cofactores
Modificaciones covalentes reversibles
Escisión proteolítica
Regulación de retroalimentación
Regulación por isoenzimas
Compartimentación
La velocidad de una reacción
CINÉTICA ENZIMÁTICA catalizada por un enzima depende de:
[S]
T°
pH
Inhibidores o activadores
Ecuación de Michaelis-Menten
Dos etapas E+S ES E + P
E y ES alcanzan el equilibrio, permanecen
constantes. V = ES
Km es la constante de equilibrio de la
disociación del complejo ES.
La concentración de sustrato que da una velocidad que está a la mitad de la Vmax se
llama Km. Es una medida útil sobre la rapidez con que aumenta la velocidad de reacción
respecto a la concentración del sustrato. La Km también es una medida de la afinidad de una
enzima por su substrato. Una Km más baja corresponde a una mayor afinidad por el sustrato,
mientras que una Km más alta corresponde a una menor afinidad por el sustrato.
REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS
Con un inhibidor competitivo, la
reacción puede alcanzar en algún
momento su Vmax, pero se necesita de
una mayor concentración de sustrato
para alcanzarla. En otras palabras, Vmax
no cambia, pero la Km es mayor, es
menos afín.
Con un inhibidor no competitivo, la
reacción nunca puede alcanzar
su Vmax, sin importar cuánto sustrato
añadamos. Sin embargo, la Km no
cambia. El hecho de que no cambie
refleja que el inhibidor no afecta la
unión de la enzima con el sustrato, solo
disminuye la concentración de enzima
utilizable.
EQUILIBRIO QUÍMICO
Al principio, la reacción directa procederá rápidamente, ya que hay muchos reactivos que
pueden convertirse en productos. La reacción inversa, en cambio, no se llevará a cabo porque
no hay productos que se vuelvan a convertir en reactivos. Sin embargo, al acumularse los
productos, la reacción inversa sucederá cada vez con más frecuencia. El proceso continuará
hasta que el sistema de reacción alcance un punto de equilibrio, llamado equilibrio químico,
en el que las reacciones directa e inversa se llevan a cabo a la misma velocidad.
ENERGÍA LIBRE DE GIBSS
La energía libre de Gibbs (G) es una medida de la cantidad de energía
utilizable liberada o absorbida al ir del estado inicial al estado final.
Según la concentración de sustratos y productos en la célula
el signo de ΔG puede cambiar.
4749.88
EJEMPLO
37.794
EJEMPLO:
Se cuantificaron las concentraciones de ATP, ADP y Pi en células de E.coli..Calcular el cambio de energía libre de Gibbs para la hidrolisis de
ATP de esta célula. Usando la siguiente formula:
[ATP] = 3.4mM = 3.4x10-3 M
[ADP] = 1.3mM = 1.3 x10-3 M
[Pi] = 4.8mM = 4.8 x10-3 M
R= 8.315 J/K° mol
T= 25°C 298 K
ATP ADP + Pi
Formula:
𝑃𝑟𝑜𝑑𝑢𝑐𝑡𝑜𝑠
∆𝐺𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 = ∆𝐺𝑒𝑠𝑡𝑎𝑛𝑑𝑎𝑟 + 2.303 𝑅𝑇𝑙𝑜𝑔 𝑅𝑒𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑜𝑠
Desarrollo:
𝐴𝐷𝑃 𝑃𝑖
∆𝐺𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 = ∆𝐺𝑒𝑠𝑡𝑎𝑛𝑑𝑎𝑟 + 2.303 𝑅𝑇𝑙𝑜𝑔 𝐴𝑇𝑃
𝐽 𝐽 1.3 𝑥 10−3 4.8 𝑥 10−3
∆𝐺𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 = −32000 + 2.303 8.315 298𝐾 ° 𝑙𝑜𝑔
𝑚𝑜𝑙 𝐾° 𝑚𝑜𝑙 3.4 𝑥 10−3
𝐽 𝐽
∆𝐺𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 = −32000 + 2.303 2477.87 𝑙𝑜𝑔 1.83𝑥10−3
𝑚𝑜𝑙 𝑚𝑜𝑙
𝐽 𝐽
∆𝐺𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 = −32000 + −15621.91
𝑚𝑜𝑙 𝑚𝑜𝑙
Resultado:
𝐽 𝑘𝐽
∆𝐺𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 = −47621.91 = −47
𝑚𝑜𝑙 𝑚𝑜𝑙
Interpretación:
−47621.91
= 1.48 ≈ 1.5 𝑣𝑒𝑐𝑒𝑠 𝑚𝑎𝑠 𝑎 𝑙𝑎 𝑒𝑛𝑒𝑟𝑔𝑖𝑎 𝑒𝑠𝑡𝑎𝑛𝑑𝑎𝑟
−32000
Reacción exotérmica se libera energía es espontanea.
