ENZIMAS
Se trata de proteínas especiales que ejercen su acción uniéndose selectivamente a otras moléculas
denominadas sustratos.
Inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen por
1.- Ruptura o modificación de enlaces
2.- Formación, introducción o pérdida de grupos funcionales
ECUACIÓN GENERAL E + S ↔ ES →P + E
Actúan a concentraciones muy bajas y sin sufrir modificación alguna, con lo cual, quedan intactas para tomar
otro sustrato y transformarlo en producto. La enzima no se gasta.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
La mayoría de las reacciones químicas requieren cierta cantidad de energía para comenzar y desarrollarse a
un ritmo que permita la vida de la célula. La energía inicial para para que reaccionen las moléculas es la energía
de activación (ea).
Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria de la reacción mediante la formación de una
asociación pasajera con las moléculas de sustrato. (Complejo ES). Así el proceso se produce con mayor
rapidez. El catalizador, la enzima, no se modifica y, de hecho, se recupera al final, lo que permite volver a
catalizar otra nueva reacción.
ECUACIÓN GENERAL E + S ↔ ES →P + E
Cuanto mayor sea la energía de activación, más difícil será alcanzar el estado de activación, por lo que la
velocidad de la reacción S → P será más lenta.
Los enzimas, y en general todos los catalizadores, aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía
de activación.
ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
Los enzimas son altamente específicos ya que poseen en su superficie activa un lugar totalmente
complementario del sustrato al que se va a unir denominado centro catalítico o activo.
La complementariedad en la unión del enzima con el sustrato para formar el complejo intermediario
se ha equiparado con la existente entre una llave y su cerradura por lo que se le llama modelo llave-
cerradura.
Sin embargo, esta unión no es rígida, es decir, la unión del propio sustrato induce un cierto cambio
conformacional en el centro activo
del enzima que provoca finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento enzima-sustrato. Se le denomina
modelo de acoplamiento inducido.
Enzimas más relevantes según su función
Hidrolasas Liasas Transferasas Isomerasas Sintetasas Deshidrogenasas Oxidorreductasas
Algunos enzimas están sólo formados por aa.
Sin embargo, otros denominados holoenzimas, además de la parte proteica, denominada
apoenzima o enzima, propiamente dicha, formada por sus aminoácidos, para catalizar los procesos
se necesita una parte no proteica o grupo prostético, la coenzima o cofactor.
Los cofactores de algunas enzimas son iones inorgánicos, cationes metálicos, como Fe2+, Cu2+,
K+, Mn2+, Mg2+, entre otros.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
APOENZIMA + C O E N Z I M A o COFACTOR = HOLOENZIMA (enzima catalíticamente activa)
Las Coenzimas. Se pueden encontrar 2 tipos:
Si la parte no proteica es un complejo orgánico unido por enlaces débiles a la apoenzima,
químicamente nucleotídica.
Ejemplos: NAD+, el NADP+ y FAD, todos ellos son dinucleótidos. Algunas de estas funcionan como
aceptores de electrones en reacciones de oxidación-reducción.
La mayor parte de las vitaminas, especialmente las vitaminas hidrosolubles como las vitaminas B y la
vitamina C, son parte de coenzimas importantes en el metabolismo celular. Por ejemplo, la Coenzima A (CoA).
La deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo, provoca la deficiencia en enzimas y por como
consecuencia la falta de reacciones indispensables.
Si la unión entre la parte no proteica y el apoenzima se lleva a cabo por enlaces fuertes.
Ejemplo: el grupo hemo de la mioglobina, hemoglobina y los citocromos.
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas tienen las siguientes propiedades particulares con respecto al resto de las proteínas:
Solubilidad, capacidad de recuperación, necesidad de un medio de reacción óptimo y especificidad.
SOLUBILIDAD
Son solubles en agua ya que su estructura terciaria globular lo permite.
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
En la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas, la relación entre la velocidad y la concentración
de sustrato describe una curva, en la que se distinguen varias etapas. Se necesitan sólo en pequeñas
cantidades porque se recuperan al final de la reacción.
Necesidad de un medio de reacción óptimo.
Necesitan un medio de reacción óptimo para poder actuar mejor, tanto la temperatura y el pH. Por su
carácter proteico las enzimas se desnaturalizan debido al calor o a cambios de pH en el medio. Al hacerlo
pierden su estructura tridimensional y, con ello su función.
VARIACIONES DE LA TEMPERATURA
La gráfica muestra el efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción:
a.- La velocidad aumenta con la temperatura.
b.- La velocidad alcanza su valor máximo, que se corresponde con la temperatura óptima. Cada enzima
tiene su temperatura óptica a la que la velocidad es máxima.
c.-En la mayoría de los enzimas a partir de 60ºC, comienza a descender la velocidad de reacción. Por
encima de cierta temperatura los puentes de hidrógeno que mantienen estable la estructura de la proteína
enzimática se rompen y la molécula se desnaturaliza.
Esto tiene lugar debido a que, como toda proteína, los enzimas se desnaturalizan a determinadas
temperaturas. Por ejemplo.
1.- La mayoría de las enzimas humanas alcanzan sus temperaturas óptimas entre 35 y 40 º C.
2.- El descenso de la temperatura hace descender la actividad de los enzimas, lo que permite a los
animales poiquilotermos la hibernación.
3.- Existen casos, como en la pigmentación de los gatos siameses, donde un mismo enzima puede tener
efectos diferentes según a la temperatura a que se encuentre.
CAMBIOS DE pH
El pH óptimo se encuentra entre 7 y 7´5, por debajo de 4 o por encima de 10, los enzimas se
desnaturalizan.
Los cambios de pH modifican el estado de ionización de los grupos funcionales del enzima. Por ello,
pequeñas variaciones de pH provocan cambios notables de la velocidad de reacción.
