2022

BIOMOLECULA: ENZIMAS

UNIVERSIDAD NACIONAL DE SALTA

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD.
CATEDRA: QUIMICA BIOLOGICA
ENZIMAS

Químicamente las enzimas son proteínas con actividad biológica que actúan
como catalizadores específicos con respecto al sustrato y a la reacción que
catalizan. Son específicas puesto que una enzima no cataliza cualquier reacción, sino que existe
una enzima para cada tipo de sustrato y reacción.

En los seres vivos se producen innumerables reacciones químicas constantemente,

y la velocidad y eficiencia con la que se producen son considerables. Si quisiéramos
reproducir esas mismas reacciones en un laboratorio, nos daremos cuenta que solo son
posibles si las realizamos en condiciones de temperaturas muy altas o bajas, ph extremos,
etc, condiciones que no serían compatibles con la vida humana. Sin embargo, las
reacciones químicas se producen en el ser vivo, en condiciones muy moderadas de
temperatura, ph y presión, gracias a la presencia de catalizadores.
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar
parte de los productos y sin desgastarse durante la reacción. Es decir que las enzimas son
biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas de una forma selectiva y eficiente
en el entorno celular.

La primera enzima aislada por Summer en el año 1926, en forma cristalina fue la
ureasa. En la actualidad se han identificado un millar de enzimas diferentes.

CLASIFICACIÓN SEGÚN COMPOSICIÓN

A semejanza de otras proteínas, las enzimas pueden clasificarse basándose en su

composición química, en:

 Enzima simple: están constituidas únicamente por aminoácidos, por ej. hidrolasas,
pepsina, entre otros.
 Enzimas conjugadas: están constituidas por aminoácidos y otros compuestos no
proteicos, por ejemplo, citocromos, constituidos por aminoácidos e hierro.
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Desde el punto de vista funcional algunas enzimas dependen para su actividad
solamente de su estructura proteica; mientras que otras necesitan para ser activas,
estructuras no proteicas denominado cofactor.

El complejo Enzima-Cofactor se denomina Holoenzima, mientras que la Apoenzima

es la enzima desprovista del cofactor, por lo que no puede llevar a cabo su acción
catalítica. Las coenzimas unidas estrechamente a la enzima se llaman Grupos Prostéticos.

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El cofactor puede ser:

 Ion metálico: Mg , Cu , Zn , Fe .
++ ++ ++ ++

 Moléculas orgánicas complejas que se denominan coenzimas.

Los iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su capacidad para atraer o
donar electrones. En todas las metaloenzimas la eliminación del componente metálico
determina perdida de actividad enzimática. A continuación, les presentamos diferentes
iones metálicos y las enzimas a las cuales están asociados:
Fe : Catalasa, peroxidasas y citocromos. HemoproteÍnas en las cuales el hierro es esencial
++

para la actividad enzimática.

Cu : Tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, citocromo oxidasa (que posee además Hierro).
++

Zn : Alcohol deshidrogenasa y anhidrasa carbónica.

++

Mg : Es requerido por enzimas que usan ATP (adenosin trifosfato) como cofactor. La
++

forma activa de ATP es un complejo ATP- Mg . El magnesio se une a los grupos fosfatos
++

con carga negativa en el ATP.

Las coenzimas están relacionadas con las vitaminas, particularmente las del
complejo B. Las vitaminas del complejo B, se encuentran formando parte de la estructura
de las coenzimas, y en esto radica su importancia fisiológica. Es importante destacar
también, que el organismo no puede sintetizar estas vitaminas, por lo que las mismas
deben ser aportadas a través de la alimentación. A continuación, mencionamos algunos
ejemplos de coenzimas con sus vitaminas constituyentes:
Pirofosfato de tiamina: constituída por Tiamina (vitamina B1).
Flavina adenina dinucleótido (FAD): constituída por Riboflavina (vitamina B2).
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD): constituída por Nicotinamida (vitamina B3).
Coenzima A: formada por Ácido pantoténico (vitamina B5).

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Los cofactores generalmente son estables al calor, mientras que muchas proteínas
enzimáticas son termolábiles.

SUSTRATO Y SITIO ACTIVO

La molécula o sustancia sobre la cual la enzima ejerce su acción catalítica se

denomina sustrato. En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una
enzima.

El lugar de la enzima en el cual se fija el sustrato se denomina sitio activo, centro

activo o sitio catalítico y es el lugar donde el sustrato es transformado por acción de la
enzima.

El sitio activo es una agrupación de un número no muy grande de

aminoácidos, distribuido espacialmente de manera precisa. Esta disposición se mantiene
gracias a la contribución de las estructuras (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
de la proteína. En la formación del sitio activo participan restos aminoacídicos situado a
veces en posiciones distante de la cadena polipeptídica, que convergen en una zona
restringida y se ubican en posiciones espaciales adecuada gracias a los plegamientos y
torsiones de la cadena.

La unión del sustrato a la enzima comprende la formación de interacciones no

covalentes, tales como puentes de hidrogeno, enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas,
y fuerzas de Van der Waals.

En el siguiente esquema se representan dos reacciones enzimáticas, con sustratos

y sus enzimas específicas, como así también los productos que se obtienen de cada
reacción:

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Como podemos observar, en una reacción enzimática intervienen:

 Enzima (E)
 Sustrato (S)
 Producto (P)

El sustrato se une a la enzima y se forma el complejo enzima-sustrato (ES). Al finalizar

la reacción catalizadora se desprenden los productos quedando la enzima libre para
catalizar una nueva reacción (ver Imagen 2).

IMAGEN N° 1

ZIMÓGENOS

Los zimógenos son precursores enzimáticos en estado inactivo, se conocen

también como proenzimas o preenzimas. En la mayoría de los casos, estos precursores
son proteínas simples que se convierten en enzima activa por un proceso de hidrólisis.

Agentes específicos, frecuentemente enzimas hidrolíticas, producen ruptura de la

cadena polipeptídica del zimógeno, cambian la conformación de la molécula y le otorga
una actividad catalítica.

Algunos ejemplos de zimógenos son:

 Tripsinógeno, proenzima secretada por el páncreas que luego se transformará en

Tripsina
 Angiotensinógeno, sintetizado principalmente en hígado, que luego dará lugar a la
enzima activa Angiotensina I
 Pepsinógeno, secretado en estómago, que en contacto con el jugo gástrico se
activará dando lugar a la enzima Pepsina.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN

Muchas enzimas han sido designadas añadiendo al nombre del sustrato el sufijo
asa, por ejemplo, amilasa, ureasa (que actúan sobre almidón y urea respectivamente).
Por otro lado, algunas enzimas tienen nombres propios como ser la ptialina (saliva),
pepsina (jugo gástrico), tripsina y quimotripsina (jugo pancreático).
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 Debido al uso de nombres según distintos criterios, se adoptó una nomenclatura y
clasificación siguiendo las recomendaciones de la Comisión Internacional de Enzimas
(CIE), de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (UIBMB).

Este sistema divide a las enzimas en seis clases principales:

ENZIMA FUNCIÓN
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Comprenden
OXIDORREDUCTASAS deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y oxigenasas. Ej: lactato
deshidrogenasa, citocromo C oxidasa, succinato deshidrogenasa.
Catalizan la transferencia de un grupo de átomos como amina,
carbonilo, carboxilo, metilo, acilo, glicosilo, desde un sustrato
TRANSFERASAS donante a otro aceptor. Ej:aminotransferasas o transaminasas,
fosfotransferasas, transaldolasas, transcetolasas.
Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de
agua. En general para mencionarlas se agrega el sufijoasa al
HIDROLASAS nombre del sustrato sobre el cual actúan. EJ: arginasa, lipasa,
fosfatasa.
Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N, por un proceso
distinto al de hidrólisis, eliminando grupos del sustrato y
LIASAS formando dobles ligaduras o ciclo, o agregando grupos atómicos
a enlaces dobles. Ej: aldolasa, descarboxilasa, deshidratasa.
Convierten un isómero en otro. Ej: fosfoglucoisomerasa,
ISOMERASAS epimerasa, cis-trans isomerasa.
Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada a la hidrólisis de
LIGASAS O un ATP o GTP como proveedores de energía para la reacción. Se
SINTETASAS forman uniones C-C, C-N, C-S o C-O. Ej: glutamina sintetasa, ADN
ligasa, carboxilasas.

CINÉTICA QUÍMICA

La cinética química es un área de la fisicoquímica que se encarga del estudio de la

velocidad de la reacción, cómo cambia bajo condiciones variables y qué sucede con las
moléculas que participan en la reacción.

Vamos a ver algunos términos que se deben conocer en cuanto a reacciones

químicas. Si en una reacción nos basamos en el número de moléculas que deben
reaccionar para formar los productos de la reacción hablaremos de reacciones
monomoleculares, bimoleculares y trimoleculares.

Si clasificamos a la reacción química sobre una base cinética o sea por el orden de
reacción tendremos:

Reacciones de orden cero: son reacciones químicas donde los productos se forman a
velocidad constante, independientemente de la concentración de reactivos (por más que

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se agregue más reactivo, esta velocidad no aumenta). La representación de la velocidad
en función de la concentración de reactivos dará una línea horizontal.

Reacciones de primer orden: son aquellas que ocurren a una velocidad exactamente
proporcional a la concentración de un reaccionante o reactivo, se dice que es
monomolecular, porque no se requieren colisiones moleculares para obtener el producto.
Ej.

O sea, la velocidad de la reacción es proporcional a la velocidad de desaparición de A ó

aparición de P.

Reacciones de segundo orden: en éstas la velocidad es proporcional al producto de la

concentración de dos reaccionantes (por eso la reacción es bimolecular). Ej.

Reacciones de tercer orden: son menos frecuentes, la velocidad es proporcional al

producto de tres términos de concentración. Ej.

En toda reacción química es necesario suministrar energía a los reactivos para que se
produzca la misma.

El reactivo se transforma en Producto porque cierta fracción del reactivo posee en un

instante dado, mucha más energía que el resto de la población, esta energía seria la
necesaria para alcanzar un estado activo en el que se rompe o se establece un enlace
químico para dar lugar a la formación del Producto. En toda reacción hay un estado de
transición (ver imagen 3) que sería el estado rico en energía y la energía necesaria para
que se produzca una reacción se denomina Energía de Activación.

Si se eleva la temperatura, se incrementa la energía y se hace mayor el número de

moléculas capaces de entrar al estado de transición. Este recurso es comúnmente
utilizado en laboratorio, sin embargo, en el cuerpo humano temperaturas muy elevadas
serian incompatibles con la vida, por lo tanto, los catalizadores (enzimas) son los que
favorecen que se produzcan las reacciones químicas a una determinada velocidad. Los
catalizadores aceleran las reacciones disminuyendo la energía libre de activación (ver
imagen 3 y 4).

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IMAGEN N° 2

IMAGEN Nº 3

A bajas concentraciones de sustrato la velocidad de la reacción enzimática crece de forma

lineal, representando esta sección de la curva la reacción de primer orden. A medida que
aumenta la curva se llega lentamente a una situación en la cual la actividad enzimática no
aumenta más a pesar de que se aumente la concentración del sustrato. La curva adopta
una dirección horizontal que se corresponde con la velocidad máxima (Vmax),
observándose un fenómeno donde la enzima se ha saturado (ver Imagen 5).

IMAGEN N°4

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 Este efecto de saturación condujo a Michaelis y Menten (1913) a formular una
teoría general de la acción de las enzimas y de su cinética.

Usualmente la enzima se une con el sustrato en una reacción reversible, para

formar el complejo enzima sustrato, luego se disocia el complejo liberándose la enzima y
el producto.

Ante bajas concentraciones de sustrato hay mayor cantidad de enzimas libres,

pero a medida que aumenta la concentración de sustrato todas las enzimas van formando
este complejo enzima sustrato y la velocidad de reacción va aumentando de manera
proporcional.

Finalmente llega un punto correspondiente a la velocidad máxima en donde por

más de que se aumenten las concentraciones de sustrato, como todas las enzimas están
saturadas de sustrato la velocidad no varía (reacción de orden cero, ver Imagen 6).

Es difícil determinar la concentración de sustrato que se necesita para llegar a la

velocidad máxima puesto que esto solo sucede a concentraciones infinitas de sustrato. Es
por esto que, para establecer alguna relación entre velocidad inicial y concentración de
sustrato, Michaelis y Menten, definieron una constante llamada Km (constante de
Michaelis).

La constante Km corresponde a la concentración de sustrato con la cual la

velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la máxima (ver Imagen 6).

La Km es un indicador indirecto de la afinidad que tiene la enzima por su sustrato,

esta afinidad es inversamente proporcional, es decir, valores elevados de Km indican
menor afinidad de la enzima por el sustrato y viceversa.

Ahora veamos, ¿Qué utilidad tiene?

 Representa un índice de la afinidad de la E por el S. Es decir, a menor Km mayor
afinidad de la enzima por el sustrato y viceversa. Sí una enzima tiene una constante de
Michaelis muy bajo con un determinado sustrato, quiere decir que se requiere una
pequeña concentración de sustrato para lograr saturar la mitad de las moléculas de la
E y luego para alcanzar la mitad de Vmax.
 Indica cuál es el sustrato preferente de una enzima cuya especificidad se amplía.
 La Km tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla.
 El estudio del Km es un elemento de juicio para interpretar el mecanismo enzimático,
pues varía si se modifica el pH, por la presencia de otros sustratos, si la reacción es
bimolecular, etc.

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La hipérbola de saturación de una enzima por su sustrato puede deducirse con la
ecuación de Michaelis y Menten:

IMAGEN N° 5

A partir de la ecuación se deduce que cuando el sustrato está por debajo del valor
de la Km, la velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato (reacción de
primer orden). Cuando la concentración de sustrato está muy por encima de la Km, la
velocidad es prácticamente máxima (reacción de orden cero). Ahora bien, cuando la
concentración de sustrato es igual al valor del Km la velocidad de reacción es igual a la
mitad de la velocidad máxima.

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Los inhibidores enzimáticos son agentes químicos capaces de inhibir la acción

catalítica de las enzimas, es decir, disminuir la velocidad de las reacciones enzimáticas sin
que se haya desnaturalizado la enzima. Existen inhibidores que alteran irreversiblemente
la estructura de la enzima y su efecto no desaparece al eliminar el inhibidor. Son los
llamados inhibidores irreversibles. Otros, por el contrario, se fijan reversiblemente a la
molécula enzimática y su efecto desaparece cuando son eliminados: son los inhibidores
reversibles.
Existen 3 tipos de inhibidores: competitivos, no competitivos y acompetitivos.

Representaremos la acción de cada tipo de inhibidor a través de la gráfica de

Lineweaver-Burk y de un esquema gráfico.

En la gráfica de Lineweaver-Burk, se encuentran representados 2 ejes (ordenadas,

que representa la velocidad y abscisas, que representa la concentración del sustrato).
Para cada tipo de inhibición, en rojo verán representada la actividad de la enzima con el
inhibidor y en negro la actividad de la enzima sin el inhibidor.

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 La intersección de la pendiente con el eje de las ordenadas, representa la
velocidad máxima y la intersección de la pendiente con el eje de las abscisas, representa
la Km, como se observa en el siguiente gráfico:

INHIBIDORES COMPETITIVOS

Las enzimas poseen sitios activos, que sería el lugar donde se fija el sustrato. Los
inhibidores competitivos se fijan en el sitio activo de la enzima por ser químicamente
semejantes al sustrato y lo hacen en forma reversible (Ver Imagen 7).

Si se aumenta la concentración del sustrato (el sustrato y el inhibidor compiten

por el sitio activo de la enzima), el sustrato ganará el sitio activo. En cambio, si aumenta la
concentración del inhibidor, ocupará los sitios activos de la enzima evitando que se una el
sustrato.

En este tipo de inhibición se basa el mecanismo de acción de las estatinas

(medicamento para reducir el colesterol), las mismas tienen similitud estructural con el
colesterol, por lo que al unirse al sitio activo de la enzima que cataliza la formación de
colesterol, inhiben la síntesis del mismo.

IMAGEN N° 6: Representación esquemática de inhibición competitiva.

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INHIBIDORES NO COMPETITIVOS

Se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo, denominado sitio

alostérico (del griegoallo: otro; stereo: sitio o lugar) y por lo tanto actúan en forma
independiente de la concentración del sustrato. Su acción se explica porque anulan o
destruyen ciertos grupos de la enzima, necesarios para que se fije el sustrato, por lo cual
el mismo ya no es capaz de unirse a la enzima (Ver Imagen 8). Ejemplo de este tipo de
inhibidor son los venenos organofosforados, conocidos como insecticidas. Los mismos se
unen de manera irreversible a la acetilcolinesterasa, enzima muy importante del sistema
nervioso.

IMAGEN N° 7: Representación esquemática de inhibición No competitiva.

INHIBIDORES ACOMPETITIVOS

En cuanto a los inhibidores acompetitivos, el inhibidor se une al complejo enzima sustrato

y forma el complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor ESI. La actividad es disminuida
porque el complejo enzima sustrato unido al inhibidor es inefectivo, se disminuye tanto la
Vmax como el Km. Esto se da cuando participan varios sustratos en la reacción (Ver
imagen 9).

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IMAGEN N° 8: Representación esquemática de inhibición Acompetitiva.

CUADRO COMPARATIVO ENTRE LOS TRES TIPOS DE INHIBICIÓN

INHIBIDORES COMPETITIVOS INHIBIDORES NO INHIBIDORES

COMPETITIVOS ACOMPETITIVOS
No modifican la velocidad Disminuyen la velocidad Disminuyen la
máxima de la enzima máxima pues suprimen velocidad máxima
moléculas de la enzima

Aumenta el Km pues la acción No modifican el Km El km disminuye

del inhibidor disminuye la
afinidad de la enzima por el
sustrato

Los cambios que producen son Producen cambios Es un proceso

reversibles irreversibles reversible

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FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA
Influencia del pH en la velocidad de la reacción enzimática: las enzimas para actuar con
eficacia necesitan un determinado pH en el medio en que se encuentren.

En el ser humano no hay un único valor de pH establecido, todo depende de fluido

corporal de que se trate, por ejemplo, hay enzimas que actúan a pH sumamente ácido o
sumamente alcalino, como la pepsina del jugo gástrico cuyo pH óptimo es 1,5 o la
fosfatasa ácida de la próstata cuyo pH óptimo es 5 y fosfatasa alcalina de hueso y otros
órganos que alcanza máxima actividad a pH 9,5.

Cambios de pH modifican la Vmax y el Km de las enzimas. Si el pH no es el correcto para

una enzima puede ocurrir una desnaturalización parcial de la enzima y reducirse su
actividad, por ejemplo, el Ph de la sangre arterial es de 7,35 – 7,45, siendo el valor óptimo
7,40 (Ver imagen 10).

Efecto del Ph sobre la actividad enzimática de la sangre. El Ph se indica en el eje de

abscisas. La actividad enzimática se indica en ordenadas

IMAGEN N° 9:

Influencia de la temperatura en la velocidad de la reacción: la temperatura afecta en

forma notable la actividad de la enzima. A 0º C se inhibe por completo la acción de la
enzima, a medida que se aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática.

A mayor temperatura va disminuyendo gradualmente la actividad hasta que a 100º C la

mayoría se inactivan por completo. Esta inactivación sería irreversible pues las proteínas
se desnaturalizan por coagulación. Para la gran mayoría de enzimas de animales
endotermos, la Tº optima está alrededor de los 37 C (Ver imagen 11).
o

Efecto de la temperatura corporal sobre la actividad enzimática. La actividad enzimática

se representa en el eje de abscisas, y en el eje de ordenada se representa la velocidad
enzimática.

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IMAGEN N° 10:

Efecto de la concentración de sustrato en la actividad enzimática: si se mantiene

constante la concentración de la enzima, la velocidad inicial de una reacción molecular
depende de la concentración de sustrato pues a mayor concentración de sustrato habrá
mayor concentración del complejo E – S

En las reacciones enzimáticas llegamos a una Vmax donde a pesar de aumentar la

concentración de sustrato la velocidad no aumenta, es constante. O sea que se
transforma en una reacción de orden cero donde la velocidad es independiente de la
concentración del sustrato, esto sucede porque todos los sitios activos de la enzima se
saturan con sustrato. (Ver imagen 12).

Efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad enzimática. En el eje de abscisas

representa la escala de concentraciones de sustrato, sobre el de ordenadas la velocidad
enzimática.

IMAGEN N° 11:

SISTEMAS MULTIENZIMÁTICOS

En las células intactas las enzimas trabajan juntas en secuencias encadenadas en las que
el producto de la primera enzima es el sustrato de la siguiente. Se distinguen 3 niveles en
la complejidad de la organización molecular de los sistemas enzimáticos.

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 a. En los más sencillos las enzimas individuales están en solución en el citoplasma
como entes moleculares independientes;

b. En los de organización superior, las enzimas individuales se hallan asociadas

físicamente y actúan en forma conjunta como complejos enzimáticos. Ej: el
complejo que cataliza la síntesis de los ácidos grasos está formado por tipos (7)
diferentes de moléculas enzimáticas ordenadas en una agrupación íntimamente
unidas.

c. Los sistemas multienzimáticos de mayor grado de organización son aquellos

asociados con grandes estructuras supramoleculares como ser ribosomas o
membranas.

Ejemplos importantes de estos sistemas es el de transporte de electrones o “cadena

respiratoria”, asociada a la membrana interna de la mitocondria. También existen
sistemas multifuncionales, así llamadas por presentar varios sitios catalíticos distintos en
una misma cadena polipeptidica, por ejemplo, ácido graso sintasa.

ISOENZIMAS

Son enzimas que cumplen la misma función catalítica y actúan sobre el mismo
sustrato, pero difieren en estructura, localización o lugar de origen, parámetro cinético
como Km, etc.

El método más utilizado para su estudio es la electroforesis en geles seguida de tinción

para la separación de las diferentes Isoenzimas.

Uno de los casos mejor estudiados es el de la deshidrogenasa láctica o lactato

deshidrogenasa, de la cual se han separado 5 isoenzimas, distribuidas en músculo,
corazón, hígado, testículos, riñón y otros tejidos y órganos. Aunque todas son lactato
deshidrogenasa, cada una tiene particularidades en su comportamiento que le confiere
diferente capacidad funcional; por esta razón, la posibilidad de sintetizar diferentes
isoenzimas otorga al organismo gran flexibilidad fisiológica ya que cada órgano produce
las formas más aptas para sus requerimientos específicos.

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ENZIMAS EN SUERO Y PLASMA SANGUÍNEO PARA EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO

Existen en el plasma sanguíneo enzimas propias del medio y otras que no lo son y
cuyo aumento o presencia se usa para el diagnóstico y pronóstico de ciertas
enfermedades. Entre las enzimas propias del medio encontramos la trombina y plasmina,
por ejemplo, que actúan en la coagulación y fibrinólisis.

Respecto a las enzimas ajenas al plasma sanguíneo, cabe mencionar a las que son
secretadas por glándulas de secreción externa, como las enzimas pancreáticas, y que en
algún proceso patológico pueden llegar a la circulación sanguínea ocasionando graves
consecuencias, y en otros casos tenemos enzimas dentro de las células de cada órgano y
que pueden volcarse al medio si esa célula se daña, como sucede en el infarto agudo de
miocardio, que lleva a un aumento de enzimas en plasma como aspartato-
aminotransferasa, lactato deshidrogenasa y creatina quinasa (enzimas abundantes en
miocardio).

Las transaminasas son enzimas del hígado. Existen dos tipos de

transaminasas: GOT y GPT:

 La aspartato aminotransferasa (AST) o GOT desempeña un papel en el

procesamiento de proteínas y está presente en el hígado, el corazón, los músculos
y los riñones. Cuando el hígado se lesiona o inflama, los niveles de GOT en la
sangre suelen ser elevados.
 La alanina aminotransferasa (ALT) o GPT está presente en el hígado y participa en
el metabolismo, un proceso que convierte los alimentos en energía. Si el hígado se
lesiona, se libera GPT al torrente sanguíneo. Los niveles de GPT son muy elevados
en caso de hepatitis aguda.

En enfermedades hepáticas que cursan con alteraciones celulares, se observa también,

aumento de transaminasas y lactato deshidrogenasa.

INFORMACIÓN COMPLEMENTARIA:

VALORES NORMALES DE TRANSAMINASAS EN SANGRE

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BIBLIOGRAFIA

BIBLIOGRAFIA BASICA:
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Buenos Aires.

BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTARIA:
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2da. Disponible en:
https://gredos.usal.es/bitstream/handle/10366/119453/Enzimologia.pdf;jsessioni
d=6A8CC043328A548463D8775F078B2956?sequence=1
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