RAHSBH 5ºB
Fibrinólisis
Equipo 4
Integrantes
Karol Naomi Castro García
José pablo Castillo Aguilar
Isaac Asael Romero Barrón
Grecia Alejandra Alfaro Linares
Manuel Antonio Carranco Salceda
Gerardo Emmanuel Arriaga Manzanares
¿Qué es una fibrina?
Es una proteína fibrilar con la capacidad de
formar redes tridimensionales de vasos
sanguíneos y tendones.
La forma mas común en la que se nos presenta es
en el proceso de cicatrización, al hacer la costra
se acumulan plaquetas y la fibrina, básicamente
es la que las une.
¿Qué es fibrinólisis?
Proceso encargado de la degradación de
las redes de fibrina formadas en la
coagulación para evitar procesos
trombóticos, previniendo el desarrollo de
ciertas patologías.
Dos tipos de fibrinólisis
Primaria: es la descomposición natural de los coágulos
sanguíneos debido a todos los mecanismos biológicos
implicados.
Secundaria: es la descomposición de los trombos debido a
un trastorno de salud, un medicamento u otra cosa ajena.
El sistema
Es una cascada enzimática que consta de una
serie de activadores e inhibidores que regularan
la conversión del plasminógeno en plasmina,
liberada en la superficie del trombo conduce a la
lisis de la fibrina.
La degradación de la fibrina.
Principales activadores del sistema
fibrinolítico
Glicoproteína monocatenaria que contiene ácido glutámico en posición amino-terminal
PLASMINÓGENO
(Glu-plasminógeno), pudiendo ser convertido por pequeñas cantidades de plasmina a
formas con lisina, valina o metionina en dicha posición, denominadas Lis-plasminógeno,
los cuales poseen mayor afinidad por la fibrina y se activan más fácilmente por los
activadores fibrinolíticos.
Factor Xll La activación del factor XII conduce a la generación de calicreina que va a ser un
potente activador de la fibrinolisis intrínseca.
Activador tisular del El t-PA en su forma nativa es una proteasa serínica monocatenaria que puede ser
plasminógeno convertida en una molécula de doble cadena por acción de la plasmina
La UK es una proteasa serínica similar a la tripsina Es un activador directo del
Activadores tipo plasminógeno mediante escisión de un enlace Arg561-Val562 con formación de Glu-
uroquinasa (UK) y
plasmina pero, a diferencia del t-PA, carece de afinidad específica por la fibrina, ya que
activa indiscriminadamente tanto al plasminógeno circulante como al unido a la fibrina.
prouroquinasa (u-PA y La prouroquinasa es una glicoproteína monocatenaria que tiene falta de afinidad por la
scu-PA): fibrina. En la región carboxi-terminal se encuentra su centro activo el cual contiene el
aminoácido serina.
Principales inhibidores del sistema
fibrinolítico
Inhibidor del Es una glicoproteína rica en histidina. Aproximadamente el 50% del plasminógeno se une
plasminógeno a esta proteína, lo que reduce la cantidad de plasminógeno que puede unirse a la
fibrina durante el proceso de coagulación.
Tipo endotelial Glicoproteína que es el principal inhibidor fisiológico de los activadores tipo t-PA y u-PA
(PAI-1) y juega un importante papel en la regulación de la fibrinólisis.
Tipo placentario Es una alfa2-globulina. Su estructura es homóloga a otros inhibidores de proteasas
(PAI-2) serínicas como la antitrombina III y la alfa2-antiplasmina.
Se trata de un inhibidor de los activadores tipo u-PA. Aparte también neutraliza a la
Pai-3 trombina, factor X activado, factor XI activado y kalicreína.
Alfa2-antiplasmina
Glicoproteína que es el principal inhibidor fisiológico de la plasmina y representa el 75%
de la actividad antiplasmínica del plasma
Es una glicoproteína de síntesis hepática. Su papel en la fibrinólisis se basa en inhibir el
Alfa2-macroglobulina exceso de plasmina una vez saturada la capacidad inhibitoria de la Alfa2-antiplasmina
Proceso
¡Gracias!
