TEMA 4: LAS PROTEÍNAS

1. Las proteínas
Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas básicamente por C, H, O, N, S, y
pueden presentar P, Fe, Cu, Mg, I, etc.
Están constituidos por moléculas, que reciben el nombre de aminoácidos y que se unen entre
sí mediante enlaces peptídicos. La unión de un pequeño número de aminoácidos da lugar a un
péptido. Según el número de aminoácidos que contengan, los péptidos se clasifican en:
 Oligopéptidos: péptido formado por menos de 10 aminoácidos.
 Polipétidos: péptido formado por más de 10 aminoácidos.
Las proteínas son polipétidos constituidos por más de 10 aminoácidos.
Además de los aminoácidos, las proteínas pueden contener otros tipos de moléculas. Los
polipéptidos constituidos exclusivamente por aminoácidos se conocen como holoproteínas y, si
además contienen algún tipo de molécula o grupo prostético, se llama heteroproteínas.

*Grupo prostético: un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte

de la estructura de algunas proteínas y se halla fuertemente unido al resto de la molécula.
1.1. Características de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de masa molecular baja, se caracterizan por
tener un grupo amino y un grupo carboxilo. Son sólidos, cristalinos, solubles en agua, con un
punto de fusión elevado y con actividad óptica.
Los aminoácidos presentan el grupo amino unido al mismo carbono que une el grupo el
grupo carboxilo, el llamado carbono α, por lo que se denominan aminoácidos de tipo α. En los
otros dos enlaces hay un enlace con un hidrógeno y un grupo variable denominado radical (R).
*Aminoácidos β y γ son muy escasos aunque pueden formar parte de las proteínas. Son
aminoácidos que tienen más de dos carbonos.
Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminoácidos. Aquellos que no se
pueden sintetizar, los aminoácidos esenciales, deben ser ingeridos en la dieta. Para las personas
hay 8 aminoácidos esenciales: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano y valina.
Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones:
 Configuración L: si el grupo amino queda situado a la izquierda.
 Configuración D: si el grupo amino queda situado a la derecha.
Todos los aminoácidos constituyentes de las proteínas son L-aminoácidos. Se conocen unos
150 aminoácidos más que no son constituyentes de proteínas, entre los que hay algunos que son
α y algunos que son D.

1.2. Clasificación y estructura de los aminoácidos proteicos

Los aminoácidos que forman parte de las proteínas son de 20 tipos diferentes y se
diferencian en sus cadenas laterales, que a su vez determinan sus propiedades.

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  Aminoácidos no polares o hidrofóbicos: R es una cadena hidrocarbonada.

 Aminoácidos polares sin carga: R es una cadena con radicales que forman enlaces de
hidrógeno con el agua. Son más solubles que los anteriores.

 Aminoácidos polares con carga negativa: R presenta un grupo –COOH que cuando se
ioniza provoca que el aminoácido tenga carga negativa.

 Aminoácidos polares con carga positiva: R presenta un grupo amino que cuando se
ioniza provoca que el aminoácido tenga carga positiva.

2. Propiedades de los aminoácidos

Por sus características, los aminoácidos presentan diferentes propiedades:
 Actividad óptica: en todos los aminoácidos, menos en la glicina, el carbono α es
asimétrico, está enlazado a cuatro radicales diferentes. Debido a ello, los aminoácidos
presentan actividad óptica. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada, se
denomina dextrógiro (+) y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (-).
La disposición L o D es independiente de la actividad óptica.
 Comportamiento anfótero: se refiere a que los aminoácidos en disolución pueden
reaccionar como ácidos o bases. Ello se debe a que el grupo ácido o carboxilo libera
protones, mientras que el grupo básico o amino capta protones. Se origina así una forma
iónica dipolar. Gracias a esta propiedad, los aminoácidos mantienen constantes el pH
del medio, tienen un efecto amortiguador o efecto tampón:
o Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, el grupo
carboxilo ionizado libera protones al comportarse como una base (-COO- +H+ -
>-COOH)

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 o Si se basifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, el grupo amino
ionizado libera protones al comportarse como un ácido (-NH3-> NH2+H+)
El pH en el cual un aminoácido tiene a adoptar una forma dipolar neutra, con tanto cargas
positivas como negativas, se denomina punto isoléctrico.

3. El enlace peptídico
La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico,
que da lugar a cadenas denominadas péptidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua.
3.1. Disposición espacial del enlace peptídico
Al representar el enlace peptídico en el espacio, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino que intervienen en este enlace se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos
fijos.
Además, este enlace presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo
forman.

4. Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales:
4.1. Estructura primaria
La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué
aminoácidos la constituyen y el orden en el que se disponen en la cadena. La función de la
proteína dependerá de esta secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte.
El extremo inicial de todas las proteínas se considera aquel que presenta el aminoácido con
el grupo amino libre, extremo N-inicial, y el extremo final cuyo aminoácido tiene el grupo
carboxilo libre, extremo C-final.

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 4.2. Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio. A
medida que los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica, y gracias a la capacidad
de giro de los enlaces no peptídicos, la cadena polipeptídica que se forma adopta una
disposición estable que corresponde a la estructura secundaria.
El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptídica depende del número
de enlaces de hidrógeno que se puede formar. También depende de las condiciones de tensión y
temperatura que se encuentra. Se conocen dos tipos fundamentales de estructuras secundarias:
 Estructura α-hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre
sí misma con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de
hidrógeno el O del –CO- de un aminoácido y el hidrógeno del –NH- del cuarto
aminoácido siguiente. La 4-queratina es una proteína que presenta esta estructura.
 Estructura β-laminar: en esta conformación, la cadena de aminoácidos no forma una
hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag, debido a la ausencia de enlaces
de hidrógeno entre los segmentos próximos. Esta disposición puede dar lugar a una
lámina en zigzag muy estable. Por ejemplo, la fibroína o β-queratina.

*Hélice de colágeno: el colágeno presenta una estructura en hélice especial, algo más largo y
con giro levógiro. El colágeno está constituido básicamente por tres aminoácidos: la glicina, la
prolina y la hidroxiprolina. Los radicales de los dos últimos tienen una estructura que facilita la
formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice, sino una hélice más
distendida que presenta tres restos de aminoácido. El colágeno es una proteína muy estable
formada por tres hélices que originan una súper hélice o molécula completa de colágeno. Las
hélices se unen por enlaces covalentes y enlaces débiles de hidrógeno.

4.3. Estructura terciaria

La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria
cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella, los radicales
apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas
proteínas globulares sean solubles en agua y disoluciones salinas.
Estas conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los
radicales de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser:

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  Enlace fuerte
o Enlace disulfuro
 Enlace débil
o Enlace de hidrógeno
o Interacciones iónicas
o Fuerzas de Van der Waals
o Interacciones hidrofóbicas

Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen la estructura secundaria
alargada, y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas. Son proteínas insolubles en
agua y en disoluciones salinas, que ejercen funciones esqueléticas. Las más conocidas son el
colágeno (huesos) y tejido conjuntivo, α-queratina, β-queratina o fibroína de la seda.

4.4. Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria unidas entre sí por enlaces débiles y, en ocasiones,
enlaces covalentes del tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
Según el número que se asocian, estas proteínas se denominan dímeros (insulina), trímeros
(colágeno), tetrámeros (hemoglobina), pentámeros (ARN polimerasa), etc.

5. Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales libres y de la capacidad que estos
tienen de reaccionar con otras moléculas. Las principales son:
 Solubilidad: se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares,
sobretodo sí, tienen carga elevada. Estos radicales establecen enlaces de hidrógeno con
las moléculas de agua y cada radical queda recubierto de una capa de proteínas que
impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas.
Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas, ya que modifican el grado de
ionización de los radicales polares.
Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, cuando se
disuelven, dan lugar a dispersiones coloidales. Las proteínas fibrosas son insolubles.

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  Desnaturalización: es la pérdida de la estructura terciaria y
cuaternaria (a veces la secundaria) debido a la rotura de los
enlaces que la mantienen. Esta ruptura puede ser producida por
los cambios de pH, variaciones de temperatura o por simple
agitación molecular.
Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta, una
conformación filamentosa y precipita. Esto se debe a que la capa de
moléculas de agua ya no recubre totalmente las moléculas proteicas;
entonces tienden a unirse y dan lugar a grandes agregados de proteínas que precipitan.
Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones. Como la desnaturalización no
afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, algunas proteínas
pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización.
*La estructura de la proteína determina su función; y si se pierde la estructura, pierde sus
características.
 Especificidad: las proteínas tienen unos aminoácidos concretos en lugares destinados y
presentan una estructura tridimensional específica que les permite diferenciar una
molécula de otras parecidas. Esta especificad es necesaria en los casos de las proteínas
que interactúan con otras moléculas, como son las proteínas enzimáticas, que actúan
como reguladoras de las reacciones enzimáticas, las hormonas prostéticas como la
insulina.
 Capacidad amortiguadora: las proteínas están constituidas por aminoácidos y por eso
también tienen un compartimiento anfótero. Por ello, las proteínas disueltas tienden a
neutralizarse las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o
amortiguadoras.
 Las proteínas homólogas, las que realizan la misma función en espacies diferentes,
presentan una estructura muy similar, pero no siempre idéntica. Esto se debe a que
pueden diferir en aquellos aminoácidos susceptibles a ser sustituidos por otros distintos
sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Esto ha dado lugar a una gran variedad
de moléculas proteicas e, incluso, de un individuo, lo que provoca problema de rechazo
en los trasplantes de órganos. Por otra parte, las diferencias entre proteínas homólogas
son grandes entre especies alejadas evolutivamente, y escasas entre especie muy
emparentadas.
6. Funciones de las proteínas
Las proteínas llevan a cabo numerosas funciones, entre las que destacan:
 Estructural: a nivel celular, las proteínas forman parte. Por ejemplo, de la estructura
plasmática.
A nivel histológico, por ejemplo, las queratinas son proteínas que forman estructuras
dérmicas.
 Reserva: ejercen esta función la caseína de leche o el gluten de la semilla de trigo.
 Transporte: además, de las permeasas, que regulan el paso de moléculas a través de la
membrana celular, existen numerosas proteínas que transportan sustancias por los vasos
sanguíneos, como los pigmentos respiratorios que transportan el oxígeno.
 Enzimática: las enzimas son las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir,
que regulan las reacciones bioquímicas. Se conocen unas tres mil enzimas y todas ellas
tienen un elevado grado de especialización. Por ejemplo, la lipasa, enzima intestinal que
hidroliza las grasas de los alimentos para facilitar su absorción.
 Contráctil: gracias a la función de contracción es posible la movilidad. La actina y la
miosina, al moverse entre sí provocan la contracción y relajación del músculo.
 Hormonal: las hormonas proteicas son transportadoras por el medio interno del
organismo y así llegan a determinadas células, a las que estimula para provocar el inicio
de reacciones específicas. Por ejemplo, la insulina del páncreas.

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  Defensa: está función la realizan las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos.
Los anticuerpos son moléculas que se asocian a los antígenos, que son determinadas
sustancias extrañas que penetran en el organismo, y los neutralizan. Tienen una función
defensiva los antibióticos (péptidos segregados por bacterias y hongos) que provocan su
muerte o su reproducción.
 Homeostática: consiste en mantener constantes los valores de determinadas variables
del medio interno (pH, salinidad o concentración de glucosa). Las proteínas sanguíneas
son un ejemplo de función homeostática ya que participan en la regulación del pH
gracias a su capacidad amortiguadora.
7. Clasificación de las proteínas
Si una proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos se denomina holoproteína,
si presenta algún tipo de molécula se llama heteroproteína.
7.1. Holoproteína
Atendiendo a su estructura, se pueden clasificar en dos grandes grupos:
 Proteínas filamentosas: son insolubles en agua y se encuentran en los animales. Están
constituidas por varios polipétidos que forman cadenas paralelas que se enrollan entre sí
formando fibras. Permanecen a este grupo:
o Colágenos: se encuentran en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Presenta
una gran resistencia al estiramiento.
o Queratinas: son ricas en el aminoácido cisteína. La α-queratina se sintetizan y
almacenan en las células de la epidermis y forman el cabello. La β-queratina se
encuentra en el hilo de seda.
o Elastinas: proteínas fibrosas y flexibles que se encuentran en tendones y vasos
sanguíneos. Poseen una gran elasticidad que les permite recuperar su forma tras
la aplicación de una fuerza. Las elastinas se localizan en órganos sometidos a
deformaciones reversibles como en los pulmones o las arterias.
o Miosinas: participan activamente en la contracción de los músculos.
 Proteínas globulares: tienen una estructura más o menos globular y compleja. La
mayoría son solubles en agua o bien en disoluciones polares. Las principales son:
o Protaminas: son proteínas muy básicas y muy pequeñas, que solo se encuentran
en el núcleo de los espermatozoides compactando el ADN.
o Histonas: son proteínas básicas, de baja masa molecular y se encuentran en el
núcleo de las células eucariotas, excepto en los espermatozoides, sirviendo
como soporte para empaquetar el ADN. Desempeñan un papel importante en
los procesos de regulación genética.
o Prolaminas: son insolubles en agua. Se encuentran en la gliadina (trigo) o la
zeína (maíz).
o Gluteninas: son insolubles en agua, pero solubles en ácidos y bases diluidos.
Por ejemplo, la glutenina (trigo).
o Albúminas: son un grupo de proteínas grandes, con función de reserva de
aminoácidos o de transporte de otras moléculas. Por ejemplo, la ovoalbúmina
(huevo).
o Globulinas: son proteínas muy grandes. Son solubles en disoluciones salinas y
tienen una forma globular casi perfecta. Por ejemplo, la ovoglobulina del
huevo.
7.2. Heteroproteína
Las heteroproteínas se dividen según la naturaleza del grupo prostético:
 Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia con color, por lo que también se
llama pigmentos. Se dividen en:
o Pigmentos porfirínicos: tienen como grupo prostético una porfirina (anillo
tetrapirrólico). En el centro de este anillo hay un catión metálico. Si se trata de
un catión ferroso (Fe2+), la porfirina se denomina hemo.
Permanecen a este grupo la hemoglobina, encargada de transportar el oxígeno (sangre) y la
mioglobulina ejerce la misma función (músculo).

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 o Pigmentos no porfirínicos: son pigmentos que tienen un grupo prostético
diferente a la porfirina. Por ejemplo, la hemocianina, pigmento respiratorio
azulado que lleva cobre y se encuentra en la hemolinfa (crustáceos y moluscos).
 Glucoproteínas: su grupo prostético es un glúcido y realizar gran variedad de funciones.
Suelen tener una conformación estable en su parte proteica, mientras que la parte
glucídica presenta una gran variedad debido a los cambios en la secuencia que la
componen. Por ejemplo, los diversos grupos sanguíneos son debidos a las diferentes
cadenas glucídicas. Pertenecen a este grupo:
o FSH y LH (hormonas).
o Proteoglucanos del líquido sinovial y tendones.
o Glucoproteínas sanguíneas, protrombina, por ejemplo.
o Glucoproteínas de las membranas celulares que forman el glucocálix.
o Inmunoglobulinas, que actúan como anticuerpos.
o Algunas enzimas, como la ribonucleasa.
 Apolipoproteínas: son proteínas anfipáticas que presentan un grupo prostético
denominado apoproteína y un grupo prostético constituido por lípidos. Junto con los
fosfolípidos forman la envoltura periférica de las lipoproteínas cuya función es
transportarlos a través de la sangre.
 Fosfoproteínas: presentan como grupo prostético el ácido fosfórico. Por ejemplo, la
caseína de la leche.