REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA.

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA.

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL “ FRANCISCO DE MIRANDA”.

BARINAS ESTADO BARINAS .

Las Proteínas:

Que son las proteínas

Son Macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante

enlaces
peptídicos o anhídrido, previamente se forman los péptidos y luego de
un número
mayor a 100 aminoácidos se forman las proteína
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el

nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo
número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que
forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a
10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya
de proteína.

Las proteínas son el componente principal de las células y tienen como función
básica la regeneración y reparación de tejidos corporales como el músculo, el
cabello, las uñas…, por otro lado, intervienen en la regulación de funciones
metabólicas y el mantenimiento de la homeostasis celular, realizando funciones
enzimáticas, hormonales, reguladoras, entre otras

Clasificación

Según su función biológica

 Estructural

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran

importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del
tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este
tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman
estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión genética. Las glucoproteínas actúan como receptores
formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias

 Enzimatica

Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y

numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del
metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su
propiedad de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas
moléculas. A las substancias que se transforman por medio de una reacción
enzimática se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio específico
en la superficie de la proteína que se denomina sitio activo. Al ligarse los sustrato
a sus sitios activos en la proteína, quedan orientados de tal manera que se
favorece la ruptura y/o formación de determinadas uniones químicas, se
estabilizan los estados de transición al mismo tiempo que se reduce la energía de
activación. Esto facilita la reacción e incrementa su velocidad varios órdenes de
magnitud. Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la
transformación de sólo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre
dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos
asimétricos se disponen al contrario)

 Hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que

regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del
sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.

 Defensiva

Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o

infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo
son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

 Transporte

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la

hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre
en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los
invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el
oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el
transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.

Según su formación

 Globulares
 Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares. Algunos tipos son:

° Prolaminas: zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

° Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Fibrosas

Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura

secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas:

Según su solubilidad

 Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz)
 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
 Histonas: Tipo de proteína que se encuentra en los cromosomas. Las
histonas se unen al ADN, ayudan a dar su forma a los cromosomas y
ayudan a controlar la actividad de los genes.

Explicar importancia de las uniones móviles y rígidas

Ya que para la formación de proteínas es necesaria la unión de muchos

aminoácidos y de que la misma es especifica y precisa estas uniones lo que hacen
es actuar de manera automática son de suma importancia ya que sin ello la
codificación correcta la formación de proteína seria nula. En general estas uniones
lo que hacen es unir el gtupo amina con el grupo carboxilo, una falla aca y la
formación seria errónea.
Organización estructural proteica

1. Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la

cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20
aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
número de aminoácidos que componen la molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos

aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto"
a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos
que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino
(condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la
cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena
principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para

entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la
forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es
posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia
anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la
proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo
absoluto.

La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de

nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se
puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten que esta
conversión pueda hacerse directamente.

2. Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen
entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y
el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz
de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Hélice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces

de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y
el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los

giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada
enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de
hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en
posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición
n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico
del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en
posición n+4

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del

helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia,
esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina,
cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Po

Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten

sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada
estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y
a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de
distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una
misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de
hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas β. Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β
resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja
plegada resultante es antiparalela.

3. Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos

que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en
otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa
de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos
grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las
proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se
puede obtener.

Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no
existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con
estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen

entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los
enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes.

• Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro

entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-
NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo

opuesto

2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares

3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares

4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

4. Estructura cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,

cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que

integran el oligómero y ° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar
al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas

que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los
monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto
a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cisteína situados en cadenas distintas

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria

resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina
o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en
una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre
presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras
helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda
presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Definir proteínas fibrosas tomando en cuenta: a) ubicación en el organismo b)

solubilidad c) tipos de aminoácidos que poseen frecuentemente d) número de
cadenas polipeptidicas e) enlaces que la estabilizan
Las proteínas fibrosas, o escleroproteínas, constituyen una de las dos clases
principales de proteínas, junto con las proteínas globulares.

1
Son escleroproteínas la queratina, el colágeno,la elastina, y la fibrina. El papel de
2
este tipo proteínas incluye la protección y el soporte, formando tejido
conectivo, tendones, matriz orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales.
Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas se forman
como
agregados debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las
molécul
Definir proteínas fibrosas tomando en cuenta: a) ubicación en el organismo b)
solubilidad c) tipos de aminoácidos que poseen frecuentemente d) número de
cadenas polipeptidicas e) enlaces que la estabilizan
Las proteínas fibrosas, o escleroproteínas, constituyen una de las dos clases
principales de proteínas, junto con las proteínas globulares.
1
Son escleroproteínas la queratina, el colágeno,la elastina, y la fibrina. El papel de
2
este tipo proteínas incluye la protección y el soporte, formando tejido
conectivo, tendones, matriz orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales.
Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas se forman
como
agregados debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las
molécul
Definir proteínas fibrosas tomando en cuenta: a) ubicación en el organismo b)
solubilidad c) tipos de aminoácidos que poseen frecuentemente d) número de
cadenas polipeptidicas e) enlaces que la estabilizan
Las proteínas fibrosas, o escleroproteínas, constituyen una de las dos clases
principales de proteínas, junto con las proteínas globulares.
1
Son escleroproteínas la queratina, el colágeno,la elastina, y la fibrina. El papel de
2
este tipo proteínas incluye la protección y el soporte, formando tejido
conectivo, tendones, matriz orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales.
 Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas se forman
como
agregados debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las
molécul
Definir las proteínas fibrosas

Constituyen una de las dos principales tipos de proteínas junto a la proteínas tipo
globulares. En este grupo encontramos la queratina, el colágeno, la elastina y la
fibrina. Como función tenemos protección y soporte para formar tejido conectivo,
tendones, hueso y fibra muscular. Son inertes y insolubles en agu

Caracterizar la queratina

Caracterizar la fibroina

La fibroína es un tipo de proteína con carácter fibroso producida por

algunos artrópodos, como el gusano de seda (un insecto) o las arañas (un orden
de arácnidos) durante la segregación del hilo.

El hilo se compone de dos proteínas principales: la sericina y la fibroína. La

fibroína es el centro estructural de la seda; y la sericina, el material pegajoso que
la rodean

La proteína fibroína consta de capas de láminas beta antiparalelas. Su estructura

primaria se compone principalmente de la secuencia de ácido amino recurrente
(Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala). La proporción grande de glicina y alanina hacen posible
el embalaje hermético de las hojas, lo que contribuye a la estructura rígida de
seda, que no se puede estirar (resistencia a la tracción). La combinación de rigidez
y resistencia hacen que el material sea aplicable en varias áreas, incluyendo la
biomedicina y la fabricación textil.

La fibroína se dispone en tres estructuras, llamadas seda I, II y III.

 La seda I es la forma natural de la fibroína, tal como es emitida desde las

glándulas de seda de Bombyx mori.
 La seda II es la disposición de las moléculas fibroína de seda hilada.-
 Seda de araña

Caracterizar la estructura secundaria del colágeno

Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se
arrollan de forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice de colágeno.
No están tan arrolladas como las hélices alfa.
Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a
aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las
cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por
la prolina, hidroxiprolina y menos por la lisina. La glicina es el aminoácido más
pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre
hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños.
La estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo amino de
los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de
cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como
entre hebras, por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios.
También contribuyen a la estabilidad las fuerzas de van der Waals, estas
interacciones son de tipo físico (por atracción entre aminoácidos).
También se pueden formar enlaces covalentes entre restos de aminoácidos (lys).
Estos suelen ser entre cadenas, se forma de manera espontánea y se puede
destruir con el calor.

Aminoácidos que impiden la formación de hélice alfa y beta de las

proteínas

Desnaturalización de las proteínas:

Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína debido a

cambios en el pH , elevaciones de temperatura mayores de 39°c y algunos
fármacos o toxinas.