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Hibridaciones Tipo Southern, Northern y Western.

Este documento describe las técnicas de Southern blot, Northern blot y Western blot. El Southern blot fue inventado por Edwin Southern en 1975 y se usa para detectar ADN. El Northern blot se describió en 1977 por James Alwine, David Kemp y George Stark y se usa para detectar ARN. El Western blot, introducido en 1979 por Towbin et al., se usa para detectar y cuantificar proteínas específicas en muestras biológicas.

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Este documento describe las técnicas de Southern blot, Northern blot y Western blot. El Southern blot fue inventado por Edwin Southern en 1975 y se usa para detectar ADN. El Northern blot se describió en 1977 por James Alwine, David Kemp y George Stark y se usa para detectar ARN. El Western blot, introducido en 1979 por Towbin et al., se usa para detectar y cuantificar proteínas específicas en muestras biológicas.

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UNIVERCIDAD

MICHOACANA DE SAN
NICOLÁS DE HIDALGO
Facultad de Medicina Veterinaria y Zootecnista

Hibridaciones tipo Southern, Northern y Western.

Luciana Gabriel Tellez


Lopez
Maria Fernanda Vargas
Aguilar
Uriel Vargas Echavarría
Equipo 6
Sección 7
HISTORIA DE SOUTHER BLOT
El nombre de esta técnica se debe al
inventor de la misma, el biólogo
británico Edwin Southern. El trabajo
de esta técnica apareció en el Journal
of Molecular Biology, número 98,
en 1975. Desde entonces se han
implementado algunas mejoras,
aunque el procedimiento básico es el
mismo. 
HISTORIA DE NORTHERN
BLOT
Siendo descrita por
James Alwine, David
Kemp y George Stark,
en 1977 en la
Universidad de
Stanford, adoptó su
nombre por ser una
variación del Soythern
blot.
HISTORIA DE WESTERN BLOT

El Western Blot (WB), también


conocido como “protein blotting”
o “inmunoblotting”, es una técnica
introducida por Towbin et al. en
1979 (1) que sirve para la
inmunodetección y cuantificación
de proteínas específicas en
homogenados celulares complejos
ES UNA TÉCNICA DE LABORATORIO UTILIZADO PARA DETECTAR
UNA PROTEÍNA ESPECÍFICA EN UNA MUESTRA DE SANGRE O
TEJIDO.

El método implica el uso de


electroforesis en gel para separar las
proteínas de la muestra. Las proteínas
separadas se transfieren del gel a la
superficie de una membrana.

La membrana se expone a un
anticuerpo específico contra la proteína
en estudio. La unión del anticuerpo se
detecta usando un marcador radiactivo
o químico.
WESTER
N BLOT
En el laboratorio queremos medir si
una proteína específica se expresa en
una muestra. Podemos hacer esto
tomando el material de la muestra y
correrlo en un gel, luego transferir las
proteínas resueltas en una pieza
especial de una membrana (de papel
si se quiere) y luego se expone el
papel a una sonda que continúe un
anticuerpo contra la proteína
específica de interés.
WESTER
N BLOT

El anticuerpo está marcado con


una molécula que podremos
visualizar, nos preguntamos si la
proteína de interés se expresa en
esta muestra y tener una idea de
la concentración, así como la
composición y el tamaño es la
proteína.

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