SUBTEMA 2.4.
2 CINETICA
EZIMATICA E INHIBICION
ENZIMATICA
ALUMNA: Ashleight Marie Danielle Pierre García
ANESTESIÓLOGO: Javier Jiménez Serafín
BIOQUIMICA Y BIOLOGIA MOLECULAR
Grupo 104
TEMAS DE APRENDIZAJE
• 10. Cinética enzimática. Análisis de la gráfica de [sustrato] vs
velocidad de reacción
• 11. Constante de Michaellis-Menten y su relación con la afinidad
enzima-sustrato. Ejemplificar con glucocinasa y hexocinasa
• 12. Inhibición enzimática competitiva y no competitiva Acción del
Diltiazem (bloqueador de canales de calcio, produce vasodilatación y
se utiliza en general como antihipertensivo) y de la Carbamazepina
(anticonvulsionante, tratamiento de la bipolaridad (maniaco
depresiva)
ANTES DE COMENZAR DEBES SABER ESTOS CONCEPTOS
E = Concentración de la Enzima libre
S = Concentración del sustrato
ES = complejo Enzima-Sustrato.
P = Producto (Sustrato convertido en producto)
ky, k2 Y kg = constantes cinéticas.
Sabías que……
Las enzimas: son proteínas capaces de aumentar la velocidad
de una reacción en miles de veces es decir son catalizadores y
hay muchísimas tipos de enzimas clasificadas dependiendo de
la reacción que son capaces de catalizar
¿Qué es cinética enzimática?
La cinética enzimática es el estudio de la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas y de los factores que afectan a
estas velocidades.
La cinética enzimática también mide la formación de producto o
la desaparición de sustrato por unidad de tiempo.
Los factores que afectan a la velocidad de reacción enzimática
pueden ser:
Temperatura
pH
Concentración de sustrato
Concentración de la enzima
10. Cinética enzimática. Análisis de la gráfica de [sustrato] vs
velocidad de reacción
Debemos saber que hay dos reacciones
Primero la reacción en la que la Y luego la reacción en la que ese complejo
enzima se une al sustrato para enzima sustrato libera al producto
formar el complejo enzima
sustrato
[E] + [S] ↔️[ES] → [E] + P
Ambas reacciones están en equilibrio eso
significa que pueden ir en ambos sentidos
y que ese sentido dependerá de la
concentración de cada una de las especies
que está presente en ambas reacciones
Otra cosa es que la enzima está presente
en dos formas
Enzima libre cuando no se ha En forma de complejo enzima
unido el sustrato sustrato
11. Constante de Michaellis-Menten y su relación con la afinidad
enzima-sustrato. Ejemplificar con glucocinasa y hexocinasa
• Este modelo asume que el sustrato ( S ) se une a la enzim ( E )
formando un intermediario esencial, llamado complejo enzima -
sustrato (ES),que reaccionara en la superficie de la enzima y se
descompone en E+P (PRODUCTO)
• El modelo dice que E,S y ES están en equilibrio rápido
simultáneamente alcanzando una concentración estacionaria de ES, y
que la descomposición del complejo ES en E +P es el paso limitante de
la velocidad de catálisis
• La velocidad global de esta reacción depende de la energía de
activación necesaria para la activación del complejo ES
• La constante catalítica ( kcat ) o número de recambio describe
la rapidez con que una enzima cataliza una reacción.
• También se define como el número de moléculas de sustrato
convertidas en producto por una enzima por unidad de
tiempo
• La proporción de ES, respecto al número total de moléculas de
enzima [E]t, es decir la relación [ES]/[E]t limita la velocidad (v)
de una enzima de manera que
v= kcat[ES]
• 12. Inhibición enzimática competitiva y no competitiva Acción
del Diltiazem (bloqueador de canales de calcio, produce
vasodilatación y se utiliza en general como antihipertensivo) y de
la Carbamazepina (anticonvulsionante, tratamiento de la
bipolaridad (maniaco depresiva))
Qué es inhibición enzimatica?
La inhibición enzimática se refiere a la disminución de la actividad de una
enzima, lo que afecta las reacciones metabólicas
1. Inhibición competitiva:
• El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la
enzima.
• Se puede superar aumentando la concentración del
sustrato.
• La afinidad de la enzima por el sustrato (Km) aumenta,
pero la velocidad máxima (Vmax) no cambia.
2. Inhibición no competitiva:
• El inhibidor se une a un sitio distinto al sitio activo, y puede hacerlo
tanto en presencia como en ausencia del sustrato.
• No se supera aumentando la concentración del sustrato.
• La Vmax disminuye, pero la Km permanece constante.
Acción del Diltiazem:
El Diltiazem es un bloqueador de los canales de calcio tipo L. Actúa inhibiendo la
entrada de calcio en las células del músculo liso vascular y cardíaco, lo que provoca:
• Vasodilatación, lo que reduce la presión arterial.
• Disminución de la frecuencia cardíaca y la contractilidad del corazón
.
• Se utiliza principalmente como antihipertensivo y en el tratamiento de la angina de
pecho.
Acción de la Carbamazepina:
La Carbamazepina es un anticonvulsivante que estabiliza las membranas neuronales y reduce la
excitabilidad anormal. Su mecanismo de acción principal incluye:
• Bloqueo de los canales de sodio dependientes de voltaje, lo que inhibe la repetición de
descargas neuronales.
• Tratamiento de convulsiones, trastorno bipolar (maniaco depresivo) y neuralgia del trigémino.
• Actúa como estabilizador del estado de ánimo, siendo eficaz en la fase maníaca del trastorno
bipolar.
Caso clínico
Paciente: Mujer de 45 años con diagnóstico de hipertensión y diabetes
tipo 2. Se encuentra en tratamiento con metformina y recientemente
comenzó a tomar cimetidina por dispepsia. Posteriormente, la paciente
presenta síntomas de fatiga extrema y niveles elevados de ácido láctico
en sangre.
Diagnóstico y manejo:
Es fundamental que el médico reconozca la interacción entre la
metformina y la cimetidina como un caso de inhibición enzimática
competitiva a nivel del transportador renal. Se debe suspender la
cimetidina y, si es necesario, optar por otro tratamiento para la
dispepsia, como los inhibidores de la bomba de protones (omeprazol,
por ejemplo), que no interfieren con el OCT2. Además, se debe
monitorear de cerca al paciente para evaluar la función renal y los
niveles de lactato en sangre.
Bibliografía
Bioquímica Médica Baynes 5ta edición pan. 313
https://www.revista.unam.mx
https://www.uaem.mx
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