LE BIOMOLECOLE
Negli esseri viventi sono presenti quattro tipi di molecole caratteristiche: le proteine, i
carboidrati, i lipidi e gli acidi nucleici.
Tali molecole biologiche, o biomolecole, sono molto diverse dalle piccole molecole che si
trovano nell’ atmosfera o nelle rocce; la loro caratteristica principale è di essere composti
organici, cioè del carbonio.
Il carbonio può formare catene carboniose anche di migliaia di atomi.
I GRUPPI FUNZIONALI
Certi piccoli raggruppamenti di atomi,
chiamati gruppi funzionali, ricorrono spesso
nelle molecole biologiche.
Ogni gruppo funzionale ha proprietà
chimiche specifiche e, se fa parte di una
molecola più grande, le conferisce tali
proprietà.
Tutti i composti organici appartenenti alla
classe degli alcoli sono caratterizzati dalla
presenza del gruppo ossidrilico o ossidrile.
Gli acidi carbossilici sono composti
caratterizzati dalla presenza del gruppo
carbossilico; in soluzione acquosa, questo
gruppo funzionale libera ioni idrogeno H+
GLI ISOMERI
Gli isomeri sono molecole composte
dagli stessi atomi legati in modo
diverso.
L’isomeria di struttura riguarda la
disposizione degli atomi di carbonio
nella catena carboniosa, oppure la
posizione e il numero di legami tra gli
atomi di carbonio, o infine la posizione
dei gruppi funzionali.
Le biomolecole sono costituite da catene carboniose unite a uno o più gruppi funzionali
che conferiscono loro specifiche proprietà.
Le molecole biologiche sono di norma molto grandi e contengono un numero
elevatissimo di atomi: per questo motivo sono dette MACROMOLECOLE
La maggior parte delle macromolecole biologiche sono polimeri risultanti dall’assemblaggio di
molecole più piccole dette monomeri. Ciascun polimero biologico è formato da monomeri tutti
strutturalmente simili, come un muro formato da tanti mattoni. Tra le biomolecole, sono polimeri:
• i polisaccaridi, zuccheri complessi formati da catene di monosaccaridi;
• le proteine, formate da catene ripiegate di amminoacidi;
• gli acidi nucleici, formati da catene di nucleotidi.
Non sono polimeri i lipidi che comprendono molecole di struttura e dimensioni molto varie.
I polimeri si formano dai monomeri
attraverso una serie di reazioni di
condensazione che hanno come
risultato la formazione di un legame
covalente fra due monomeri e la
perdita di una molecola d’acqua per
ogni legame covalente formato.
L’inverso di una reazione di
condensazione è una reazione di
idrolisi. Le reazioni di idrolisi
scindono i polimeri e producono
monomeri. Così, all’interno degli
esseri viventi, il legame fra monomeri
si può formare e spezzare.
LE PROTEINE
Le proteine sono polimeri formati da monomeri detti amminoacidi, uniti a formare lunghe
catene chiamate catene polipeptidiche, come le perle di una collana. Una singola
proteina è formata da 1 o più catene polipeptidiche ripiegate su sé stesse fino ad
assumere una precisa struttura tridimensionale. La composizione di una proteina è
determinata dalla quantità relativa dei vari amminoacidi che contiene.
GLI AMINOACIDI
CARATTERISTICHE DEGLI AMINOACIDI
Il gruppo R della cisteina presenta un
gruppo terminale –SH e può reagire con la
catena laterale di un’altra cisteina, formando
un legame covalente tra i due atomi di zolfo
detto ponte disolfuro (–S–S–).
I ponti disolfuro contribuiscono a determinare
il modo in cui si ripiega la proteina.
Le catene polipeptidiche sono polimeri formati da
amminoacidi che si uniscono per condensazione.
I gruppi che partecipano alla reazione sono il gruppo
amminico e il gruppo carbossilico legati al
carbonio α.
Durante la reazione viene eliminata una molecola
d’acqua e si forma un legame covalente tra il gruppo
C=O di un amminoacido e il gruppo N–H
dell’amminoacido vicino: questo legame è chiamato
legame peptidico.
La struttura primaria corrisponde alla sequenza
degli amminoacidi lungo la catena polipeptidica, da
cui derivano tutti i successivi livelli strutturali.
La struttura secondaria di una proteina è dovuta a
ripiegamenti regolari della catena polipeptidica, tenuti in
sede da legami a idrogeno. Esistono due tipi di struttura
secondaria: l’ elica e il
foglietto β. Nella strut-
tura ad a elica la catena
polipeptidica è avvolta a
formare una spirale
destrogira (come la filet-
tatura di una vite) con i
gruppi R che sporgono
dall’ossatura dell’elica.
→ legami a
idrogeno tra C=O di
un amminoacido
e N–H di un altro.
Il foglietto β si forma a partire da due o più catene polipeptidiche distese che si affiancano
parallelamente l’una all’altra. Il foglietto è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N–H di
una catena e i gruppi C=O dell’altra.
La struttura terziaria è il modo in cui i segmenti della proteina con diverse strutture secondarie si
ripiegano su sé stessi nello spazio.
La struttura terziaria di una proteina → le
interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi
che la compongono.
• Fra le catene laterali di molecole di cisteina
si possono formare ponti disolfuro
covalenti.
• Le catene laterali idrofobiche tendono a
posizionarsi all’interno della proteina,
lontano dall’acqua .
• Tra catene laterali cariche positivamente e
negativamente all’interno della proteina si
possono formare legami ionici.
• Alla stabilizzazione dei ripiegamenti di una
proteina contribuiscono, infine, anche i
legami a idrogeno fra catene laterali idrofile.
La struttura quaternaria deriva dal modo in cui
le varie subunità che costituiscono una proteina
si legano e interagiscono tra loro.
La proteina emoglobina, qui mostrata in un
modello a nastro (A) e in un modello spazio
pieno (B), consiste di quattro subunità
polipeptidiche che si assemblano nella struttura
quaternaria.
Le subunità sono uguali a due a due e sono
indicate con colori diversi (blu per la e verde
per la b). I gruppi eme, in rosso, contengono
ferro e sono i siti di
legame per l’ossigeno.
La struttura tridimensionale di una
proteina dipende da interazioni
deboli che si instaurano tra gli
amminoacidi; di conseguenza, è
molto sensibile alle condizioni
ambientali come la temperatura e
l’acidità.
Riscaldando una proteina, il
calore romperà i legami deboli
responsabili della struttura
secondaria e quella terziaria,
modificando la forma e la
funzione della molecola: a questo
punto, si dice che una proteina si è
denaturata.
La maggior parte delle proteine interagisce
con altre molecole più piccole alle quali si
lega con un meccanismo «a incastro»
simile a quello di una chiave che entra nella
sua serratura.
Come sappiamo, ogni chiave ha la forma
adatta per fare scattare una sola serratura.
Le proteine però non sono rigide come una
serratura, ma presentano una notevole
flessibilità; per questo in realtà, durante il
legame, esse adattano la loro conformazione
per ottimizzare l’interazione con l’altra
molecola.
I CARBOIDRATI
Le categorie di carboidrati biologicamente importanti sono 4:
1. i monosaccaridi , molecole di piccole dimensioni che contengono da tre a sette atomi di
carbonio → il glucosio;
2. i disaccaridi sono formati da due monosaccaridi tenuti insieme da un legame covalente →
saccarosio;
3. gli oligosaccaridi contengono da 3 a 20 monosaccaridi → melecitosio è un trisaccaride
presente nella linfa degli alberi e miele;
4. i polisaccaridi → amido e cellulosa, sono polimeri di grandi dimensioni, formati da centinaia
o migliaia di monosaccaridi.
I carboidrati svolgono 4 compiti principali:
• sono la fonte principale di energia delle cellule;
• sono impiegati per accumulare energia di riserva;
• forniscono scheletri carboniosi che possono essere riorganizzati in nuove molecole;
• costituiscono materiali strutturali per il sostegno e il rivestimento delle cellule.
1 GRUPPO CARBONILICO E PIU GRUPPI OSSIDRILICI
A SECONDA DELLA POSIZIONE DEL GRUPPO CARBONILICO:
GLUCOSIO E
GALATTOSIO
DIFFERISCONO
SOLO PER LA
DISPOSIZIONE DEI
GRUPPI AL
CARBONIO 4:
FORME
MOLECOLARI E
COMPORTAMENTI
CHIMICI DIVERSI
GLUCOSIO
GALATTOSIO
FRUTTOSIO:
ISOMERI DI
STRUTTURA
STESSA FORMULA
C6H12O6
I monosaccaridi hanno una composizione e una
struttura caratteristiche:
• hanno una catena carboniosa che contiene da 3 a 7
atomi di carbonio;
• un atomo di carbonio porta il gruppo carbonilico
(C=O);
• tutti gli altri atomi di carbonio portano un gruppo
ossidrilico (–OH).
I monosaccaridi sono gli zuccheri più semplici;
comprendono i pentosi come il ribosio (a cinque atomi di carbonio) e gli esosi come il glucosio
e il fruttosio (a sei atomi di carbonio).
Un singolo legame glicosidico tra due monosaccaridi forma un disaccaride.
Una molecola di saccarosio è un disaccaride formato da una molecola di glucosio e una di
fruttosio.
Il lattosio (lo zucchero contenuto nel latte) è invece un disaccaride formato da glucosio e
galattosio.
I polisaccaridi più diffusi sono l’amido, il
glicogeno e la cellulosa, 3 polimeri del
glucosio.
Amido e cellulosa sono prodotti dai vegetali,
mentre il glicogeno è un polisaccaride
prodotto da alcune cellule animali.
CARBOIDRATI MODIFICATI CHIMICAMENTE
I LIPIDI
I lipidi sono molecole insolubili in acqua composte
prevalentemente da carbonio e idrogeno; sono i
costituenti delle membrane cellulari e hanno funzioni
isolanti, di regolazione o di riserva.
I trigliceridi: grassi e oli
I lipidi più semplici sono i trigliceridi: se a temperatura ambiente essi sono solidi, vengono
chiamati grassi, mentre se sono allo stato liquido, sono detti oli. Un trigliceride è formato da una
molecola di glicerolo unita a 3 molecole di acidi grassi.
• Negli acidi grassi saturi, tutti i
legami fra gli atomi di carbonio
sono legami semplici: non
compaiono doppi legami.
Le molecole di questi acidi grassi
sono rigide e lineari, cosicché
tendono ad affiancarsi come le
matite dentro un portamatite.
• Negli acidi grassi insaturi, le
catene idrocarburiche contengono
uno o più doppi legami che
producono pieghe o «gomiti» nella
catena.
I carotenoidi sono pigmenti capaci di assorbire la luce, presenti nelle piante e negli animali.
Nelle foglie, il β-carotene è uno dei pigmenti che catturano l’energia luminosa durante la
fotosintesi.
In molti animali una molecola di β-carotene si scinde in due molecole di vitamina A →
precursore del pigmento rodopsina, necessario alla vista. I carotenoidi sono responsabili del
colore delle carote, dei pomodori, delle zucche e del tuorlo d’uovo.
I fosfolipidi possiedono un’estremità idrofila e due lunghe code idrofobiche; disponendosi
coda contro coda, formano un doppio strato che costituiscono le membrane cellulari.
Gli steroidi sono contraddistinti da uno scheletro di anelli che hanno in comune alcuni atomi di
carbonio.
Il colesterolo è un costituente delle membrane animali.
Il colesterolo è prodotto nel fegato e rappresenta il materiale di partenza per la sintesi del
testosterone e di altri ormoni steroidei, come anche dei sali biliari che servono a emulsionare
i lipidi alimentari per agevolarne la digestione.
Le cere sono molecole molto lunghe, contenenti da 40 a 60 atomi di carbonio.
Gli uccelli acquatici possiedono un rivestimento ceroso sulle penne → capelli.
Le foglie dell’agrifoglio sono lucide perché anch’esse hanno un rivestimento ceroso.
Le api usano la cera per costruire gli alveari.
Gli amminoacidi che non possiamo sintetizzare sono chiamati amminoacidi essenziali.
Per gli esseri umani essi sono 8: isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, treonina, lisina,
triptofano e valina.
