Prof Serlyjane Nunes
Dpto. Cincias Fisiolgicas
UFMA
Enzimas os catalisadores biolgicos
O que so catalisadores?
As transformaes de muitas molculas aconteceriam
com ou sem as enzimas
Substncias que aumentam a velocidade das reaes qumicas
e no so consumidos durante o processo, sendo regenerados
no final.
Reaes espontneas x reaes com uso de catalisadores
Vantagens dos catalisadores enzimticos
Seleo de produtos para serem catalisados
Catlise em condies de pH e temperatura compatveis com a
vida
Enzimas
Nomenclatura
Nome recomendado
Sufixo -ASE adicionado ao nome do substrato da reao
Sufixo -ASE adicionado descrio da ao realizada
Lactato-desidrogenase, piruvato-descarboxilase
Poucas enzimas no seguem essa regra
Lipase, glicosidade, nitrogenase
Tripsina, quimiotripsina, renina
Nome sistemtico
Definido pela Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular
(IUBMB)
6 classes principais com subgrupos
Sufixo ASE adicionado para completar a descrio da reao qumica
catalisada
Classificao internacional de enzimas segundo a IUBMB
1. Oxido-redutases (reaes de oxidao-reduo ou transferncia de eltrons)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre molculas)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldedo ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxofre
3.Hidrolases (reaes de hidrlise)
3.1.steres
3.2.ligaes glicosdicas
3.4.ligaes peptdicas
3.5.outras ligaes C-N
3.6.anidridos cidos
Classificao internacional de enzimas segundo a IUBMB
4.Liases (catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas
de gua, amnia e gs carbnico)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-
5.Isomerases (transferncia de grupos dentro da mesma molcula para formar
ismeros)
5.1.racemases
6.Ligases (catalisam reaes de formao de novas molculas a partir da
ligao entre duas pr-existentes, sempre s custas de energia)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
Cofatores
Produtos que conferem atividade do stio cataltico de
determinadas enzimas
ons metlicos
Fazem parte da estrutura
Zn2+, Fe2+, Cu2+, Mg2+
Associao reversvel
Na+, K+, Mg2+, Mn2+, Ca2+
Molculas orgnicas no
proteicas coenzimas
Cofatores e coenzimas
As enzimas no afetam o equilbrio da reao
No grfico ao lado Er e Ep tem os
mesmos valores tanto na reao
espontnea como na reao com
catalisador. Isso significa que G
(diferena de energia livre entre
produtos e reagentes) nos dois
casos a mesma
G0 a variao de energia livre
sob condies padro*, enquanto
G0 refere-se s condies
padro em pH 7
Se Keq =
[P]
[S]
e G0eq = -RT log
[P]
[S]
Ento:
G0eq = -RT log Keq
Como o equilbrio da reao
depende da variao da energia
livre padro, este no se altera
Keq = 10-G/ 2,303RT
* Cada reagente e produto est presente na concentrao de 1,0M; Keq = constante de equilbrio; [P] = concentrao do produto; [S] = concentrao do
substrato; G0 = variao de energia livre padro em pH 7; R = constante dos gases (8,31JK -1 mol-1); T = temperatura (em Kelvin)
As enzimas alteram a velocidade da reao
kT -G/RT
K=
e
h
G G
Onde:
K = velocidade da reao
k = constante de Boltzmann
h = constante de Planck
G = variao de energia livre do estado de transio
A velocidade da reao depende da variao de energia livre
do estado de transio
Quanto maior G, menor a velocidade ou mais lenta ser a reao
Interao enzima-substrato
O stio cataltico (ou stio ativo)
Interaes entre enzima e substrato possibilitam a
transformao do substrato em produto
Essas ligaes so regeneradas aps a formao do produto,
que liberado
Tipos de catlise
enzimtica
cido-base
Covalente
Mediada por on metlico
Fatores que influenciam a atividade enzimtica
Temperatura
pH
Cintica enzimtica
Velocidade com que o substrato e convertido em produto
de acordo com o tempo.
E+S
k1
k-1
ES
k2
k-2
E+P
k = constante de velocidade
[S] afeta a velocidade da enzima
Mas [S] se altera durante a reao
mais fcil mensurar v0 (velocidade da reao para
cada [S]), quando [S] muito maior que [E]
Cintica enzimtica
Conforme aumenta [S],
aumenta a ocupao do
stio cataltico, at a
saturao
Km = concentrao
necessria para a enzima
atingir metade da sua
velocidade mxima
Km = constante de Michaelis
Equao de Michaelis-Menten
Cintica do estado estacionrio (steady state)
E + S
k1
ES
k
=
Vmax[S]
k2
E + P
-1
V0 =
Onde:
V0 =
(k2 + k-1)/k1 + [S]
Vmax[S]
Km + [S]
V0 = velocidade de catlise em funo da [S]
Vmax = velocidade mxima (enzima saturada com substrato)
k1 = constante de velocidade de formao do complexo ES
k2 = constante de velocidade de dissociao do complexo ES
K-1 = constante de velocidade de formao de P
Km = constante de Michaelis
Quanto maior [S], maior ser V0 e menor ser o Km, at que
se atinja Vmax
Diagrama do duplo recproco
Permite chegar velocidade mxima da enzima sem
necessitar de altas concentraes de substrato
Possvel determinar Vmax e Km com poucas medidas
Hiprbole reta
1
V0
Km
Vmax + [S]
1
Vmax
Equao de Lineweaver-Burk
Diagrama do duplo recproco
Inibio enzimtica - REVERSVEL
Competitiva
Incompetitiva
S I
Inibio enzimtica - REVERSVEL
Mista
I
S I
E
I
I
ou
Inibio enzimtica - REVERSVEL
No competitiva
I
S
E
Inibio enzimtica - IRREVERSVEL
Ligao covalente ao stio ativo ou a um stio alostrico,
de forma semelhante inibio no competitiva, mas a
enzima no retornar a produzir seus efeitos
I
S
E
Modulao alostrica
Modulao alostrica
Modulao positiva ou ativao do sitio alostrico
Aumenta a velocidade de catlise do substrato ou a eficincia de
catlise da enzima
Substratos podem se ligar ao stio ativo ou ao stio alostrico
Modulao negativa ou por inibio do stio alostrico
Altera a conformao da enzima, diminuindo a eficincia da
catlise
Feedback negativo
Mecanismo de ao das enzimas
Modelo chave-fechadura
A enzima possui sitio ativo complementar
ao substrato
Modelo do encaixe induzido
Enzima e substrato sofrem conformao
para o encaixe. O substrato distorcido
para conformao exata do estado de
transio
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