Aminoácidos/Proteínas
AMINOÁCIDOS
• Estruturas monoméricas formam proteínas por
ligações peptídicas.
• 1806 – descoberta do primeiro aminoácido,
ASPARAGINA, encontrado no aspargo.
• até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes,
o último foi a TREONINA.
•Todos 20 AAs são -aminoácidos. Possuem grupo
carboxila (COO-) e amino (NH3+) ligados ao mesmo
átomo de carbono (carbono α).
• Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R.
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS
DOS AMINOÁCIDOS
Os AAs são classificados de acordo com a
POLARIDADE das cadeias laterais:
1. Grupo R - apolares
2. Grupo R - aromáticos
3. Grupo R - polares não-carregados
4. Grupo R - polares carregados positivamente
5. Grupo R – polares carregados negativamente
1. Grupo R – apolares
- Hidrofóbicos (insolúveis em água)
- Interações hidrofóbicas
2. Grupo R – aromáticos
- São relativamente hidrofóbicos
- Podem participar de interações hidrofóbicas
Absorvem luz a 280 nm (UV)
Absorção da luz 280 nm → quantidade de proteína
3. Grupo R - polares não-carregados
-Hidrofílicos (solúveis em água)
- Cisteína → pontes dissulfeto
4. Grupo R - polares carregados
positivamente
- Hidrofílicos
5. Grupo R – polares carregados
negativamente
- Hidrofílicos
AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Adquiridos na dieta Sintetizados pelos
animais
AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Arginina (Arg) ou (R) Alanina (Ala) ou (A)
Histidina (His) ou (H) Aspartato (Asp) ou (D)
Isoleusina (Ile) ou (I) Asparagina (Asn) ou (N)
Leusina (Leu) ou (L) Cisteína (Cis) ou (C)
Lisina (Lis) ou (K) Glutamato (Glu) ou (E)
Metionina (Met) ou (M) Glutamina (Gln) ou (Q)
Fenilalanina (Phe) ou (F) Glicina (Gli) ou (G)
Treonina (Tre) ou (T) Prolina (Pro) ou (P)
Triptofano (Trp) ou (W) Serina (Ser) ou (S)
Valina (Val) ou (V) Tirosina (Tir) ou (Y)
AMINOÁCIDOS
•AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica
que influenciam a sua solubilidade em água.
•Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a
quatro diferentes grupos
Carbono α = carbono assimétrico ou quiral
Estereoquímica:
Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α
está ligado a 4 diferentes grupos e forma
2 arranjos espaciais
2 ESTEREOISÔMEROS (D e L)
Imagem especulares não sobrepostas uma a
outra → ENATIÔMEROS
Toda molécula com centro quiral são
opticamente ativos
Espelho
Nomenclatura
1 - Convenção de Fischer
• Nomenclatura desenvolvida para especificar a
configuração dos 4 substituintes dos carbonos
assimétricos.
• São explicadas pelo sistema D, L proposto em
1891 por Emil Fischer.
Todos aminoácidos animais e vegetais são L-
aminoácidos
Exceto:
Peptídeos da parede celular de bactérias
Peptídeos antibióticos de anfíbios
Propriedades Gerais
dos aa
• Em pH fisiológico os grupos amino e carboxílico dos
20 AAs ionizam-se.
Propriedades ácido – base
Moléculas que carregam grupos de polaridade
oposta como os AAs são conhecidas como íons
dipolares ou zwitterions ou anfóteros
Substâncias anfóteras - Os AAs podem atuar como
ácido ou base.
Substâncias com propriedades ácido-básicas
possuem poder tamponante
Os aminoácidos atuam
como tampões biológicos
Curva de titulação glicina e
glutamato
Aminoácidos
Incomuns:
• Resultam da modificação específica de um
resíduo de aminoácido após a cadeia
polipeptídica da proteína ter sido sintetizada.
• Adição de grupos químicos nas cadeias laterais
do AA: hidroxilação, metilação, acetilação,
carboxilação e fosforilação.
Aminoácidos
Incomuns
Ex:
• 4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de plantas e
no colágeno.
• 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colágeno.
• 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo).
• γ - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea
(Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
• Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na elastina.
• Selenocisteína, contêm Se ao invés de S da cisteína. Derivada da serina,
constituinte de poucas proteínas conhecidas.
• Outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são constituintes
das proteínas.
Componentes protéicos:
Não são componentes protéicos:
FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS
AMINOÁCIDOS
Funcionam como mensageiros químicos na
comunicação entre células.
• Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e glutamato
são neurotransmissores.
• Histamina, produto da descaboxilação da histidina,
potente mediador local em reações alérgicas.
• Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina.
PEPTÍDEOS
São polímeros de α-aminoácidos, que se
polimerizam por eliminação de um mol de H2O.
Ligação conhecida como peptídica.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Extremidade Extremidade
Amino-terminal Carboxi-terminal
(N-terminal) (C-terminal)
CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos
de AA na cadeia:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40
resíduos de AA.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
BIO-QUIMIC
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial.
• Hormônios são peptídeos pequenos:
• Ocitocina (estimula contração uterina),
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
• Tirotropina (hormônio da hipófise).
• Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.
PROTEÍNAS
CONCEITO
São as moléculas mais abundantes e funcionalmente
mais diversas dos sistemas biológicos.
COMPOSIÇÃO:
Formadas por associações lineares de aminoácidos
Existem mais de 300 aas na natureza
Apenas 20 constituem as proteínas
das espécies eucarióticas
PROTEÍNAS
Compostos orgânicos complexos de alto peso
molecular;
Contêm C, H, O, N e S;
São polímeros de 40 ou mais aminoácidos.
Cadeia de aas formam proteína
Classificação:Estrutura
• 1 - Primária
• 2 - Secundária
• 3 - Terciária
• 4 - Quaternária
Estrutura Primária
Estrutura Secundária: α-hélice
Estrutura Secundária: Folha-β
antiparalela paralela
Estrutura Terciária
Pontes
dissulfeto
Força
eletrostática
Pontes de
hidrogênio
Força de van
der Walls
Estrutura Quaternária
Estrutura Quaternária
Resíduos α-Hélice Cadeia Subunidades
de aa polipeptídica reunidas
Classificação
Quanto a conformação
- Globulares
- Fibrosas
Quanto à modificações pós-traducionais
- Simples
- Conjugadas
Proteínas Globulares
Forma esférica
Solúveis em H2O
A maioria das proteínas dos eucariotos
Proteínas Fibrosas
Forma cilíndrica
Baixa solubilidade em H2O
Funções estruturais
- colágeno
- queratinas
- miosina
Proteínas Simples
São proteínas que não sofrem modificações pós-
traducionais
Transcrição Tradução
DNA RNA Proteína
Proteínas Conjugadas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteínas
Cromoproteínas
Proteínas
• Propriedades Gerais
• Caráter anfótero
• Ponto isoelétrico (pI)
• Característica de eletrólitos
• Solubilidade
Caráter anfótero:
Presença de grupos -NH3+ e -COO-
Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio
Ponto isoelétrico:
pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-)
No pl, a proteína apresenta menor solubilidade
Característica de eletrólito:
Grupos ionizáveis garantem a presença de cargas (+) e (-)
Solubilidade das proteínas
Depende da quantidade de pontes de H que formam
com a água
hidrofílica solubilidade
hidrofóbica solubilidade
FUNÇÃO ESPECÍFICA
Tipos Exemplos Localização e Função
Ácido – graxo Catalisa a síntese de ácidos
Enzimas
sintetase graxos
Reserva Albumina Clara de ovo
Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 no sangue
Bloqueiam substâncias
Protetoras no sangue Anticorpos
estranhas
Hormonais Insulina Regula metabolismo da glicose
Estruturais Colágeno Tendões, cartilagens, pelos
Constituíntes fibras
Contráteis Miosina
musculares
