Fundamentos

de Bioquímica
 Material Teórico
As Enzimas

Responsável pelo Conteúdo:

Prof. Dr. Carlos Eduardo de Oliveira Garcia

Revisão Textual:
Profa. Esp. Selma Aparecida Cesarin
 As Enzimas

• Enzimas
• Vitaminas

OBJETIVO DE APRENDIZADO
· Entender e discutir a ação e a importância das enzimas nos Sistemas
Biológicos;
· Conhecer os fatores que influenciam o mecanismo de ação das
enzimas;
· Entender e discutir o papel das vitaminas no organismo.
 Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem
aproveitado e haja uma maior aplicabilidade na sua
formação acadêmica e atuação profissional, siga
algumas recomendações básicas:
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
Procure manter indicações
contato com seus de Material
colegas e tutores Complementar.
para trocar ideias!
Determine um Isso amplia a
horário fixo aprendizagem.
para estudar.

Mantenha o foco!
Evite se distrair com
as redes sociais.

Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.

Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e se manter
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte hidratado.
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e
horário fixos como o seu “momento do estudo”.

Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar, lembre-se de que uma

alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo.

No material de cada Unidade, há leituras indicadas. Entre elas: artigos científicos, livros, vídeos e
sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você também
encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua
interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados.

Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discussão,
pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o contato
com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e aprendizagem.
UNIDADE As Enzimas

Enzimas
Para a vida existir, dois fatores são determinantes: o primeiro é a capacidade de
autorreplicação e o segundo é a capacidade de orquestrar uma complexa gama de
reações químicas, de forma eficiente e seletiva.

Como já estudamos, o açúcar (glicose) é a fonte de energia para vários organismos,

inclusive o nosso. Quando comemos açúcar (sacarose), nós o convertemos em CO2
e H2O e, em segundos, liberamos para as nossas atividades a energia nele contida.

Pois bem!

O mesmo açúcar pode ser guardado na presença de oxigênio durante anos, pois
a reação química é muito lenta, mesmo em condições favoráveis. A diferença dos
dois processos são os catalisadores; sem eles, a vida é insustentável.

As enzimas são os catalisadores dos sistemas biológicos, proteínas altamente

especializadas, que apresentam grande especificidade, por seus substratos,
acelerando de forma extraordinária as reações químicas que ocorrem no metabolismo
de todos os seres vivos, atuando em situações específicas de temperatura e pH.

Assim, as enzimas do nosso sistema imunológico funcionam melhor a

temperaturas mais altas, como 37 e 38 graus Celsius; enquanto a pepsina, que é
uma enzima do estômago, que age em proteínas (proteinase), tem um ótimo pH de
atuação em um pH em torno de 2,0.

Assim, as enzimas são vitais para todos os processos bioquímicos. Normalmente,

agem em uma sequência organizada denominada cadeia enzimática, na qual
o produto de uma é o substrato da seguinte, agindo para que moléculas sejam
degradadas, energia armazenada e transformada e as macromoléculas sejam
sintetizadas.

Podemos representar as reações que são catalisadas por enzimas da seguinte forma:

Enzima (E) Enzima (E)

Substrato (S) Produto (P)

Figura 1

A molécula à qual a enzima se liga e que servirá de “matéria prima” para a

reação é denominada substrato (S) e a molécula resultante da reação é o produto
(P) da reação.

Sem a enzima, a reação não ocorre ou demora muito para acontecer. Assim,
não acontece a formação, ou ocorre a formação de muito pouco produto (P).

8
 As Enzimas que entram na reação, depois que o fazem, saem dela sem se alterar
e estão prontas para catalisar uma nova reação.

As enzimas são catalisadores altamente específicos e essa característica se dá

pelo seu “sítio ativo”, que é a porção da enzima que se liga ao substrato em um
sistema de chave-fechadura:

a Enzima
Enzim

Enzima

Sacarose +
Glicose/frutose Sacarose
enzima
Figura 2
Fonte: Adaptado de ocorpohumano.com.br

Muitas enzimas possuem uma porção em outra localidade da molécula,

denominada “sítio alostérico”, no qual outras moléculas (orgânicas e inorgânicas),
denominadas cofatores ou coenzimas, ligam-se, alterando a conformação estrutural
da enzima para que ela fique com a configuração, podendo aumentar ou diminuir
sua atividade enzimática.

Considerando a enorme variedade de enzimas, o Institute Union The

Biochemistry and Molecular Biology sistematizou uma nomenclatura, pois, com
a descoberta de grande número de enzimas, houve a necessidade de sistematização
da nomenclatura.

A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) adotou

uma nomenclatura que dividiu as enzimas em seis classes, relacionando-as com a
reação química em que atuavam:
· Oxidorredutases – Reações de oxirredução;
· Transferases – Transferência de grupos funcionais;
· Hidrolases – Reações de hidrólise (quebra);
· Liases – Formação de ligações duplas;
· Isomerases – Isomerização;
· Ligases – Ligações entre duas moléculas.

Para as enzimas, também ocorre uma nomenclatura usual, que nada mais é do
que o uso do sufixo “ase” junto ao nome do substrato dessa enzima (enzimas que
degradam lipídeos – lípases; amido – amilase; proteínas – proteases).

9
9
UNIDADE As Enzimas

Estado de transição (‡)

∆G‡S P

Energia livre G
∆G‡P S

S ∆GrO
Estado
Fundamental P
Estado
Fundamental
Coordenadas de reação

Figura 3 – Diagrama de coordenadas de reação para uma reação química

A energia livre do sistema é representada em função do progresso da reação S P. Um diagrama

desta natureza descreve as mudanças de energia durante a reação, e o eixo horizontal (coordenadas
da reação) reflete as mudanças químicas sucessivas (por exemplo, quebra e formação de ligações) à
medida que S é convertido em P. As energias de ativação para as reação S→P e P→S estão indicadas
por DG DGro é a variação totalda energia livre padrão para a reação S→P.

Outras ainda mais usuais recebem nomes específicos, como a ptialina, que é uma
amilase encontrada em nossa saliva, e a pepsina, que é uma protease encontrada
no estômago, entre outras
As reações químicas ocorrem com a colisão das moléculas entre si, de uma forma
apropriada e com uma quantidade de energia tal que proporcione a formação de
complexos ativos, atingindo, assim, seu “estado de ativação”.
Estado de transição

Não-catalisada ΔG‡ Em ausência

de enzima
Energia do sistema

ΔG‡ Em presença
de enzima
Catalisada
Reagentes A, B
(Estado inicial)
ΔG°

Produtos C, D
(Estado final)

Progresso da reação
Figura 4 – Diagrama energético de reação catalisada e de reação não-catalisada

DG = energia livre de ativação, DGo = variação de energia livre. A diferença entre os valores da energiade
ativaçãode uma reação catalisada e de uma reação não-catalisada, indica a eficiência do catalisador.

10
 Assim, para que os reagentes cheguem a esse estado, é necessária uma dada
quantidade de energia denominada energia de ativação (Ea) ou ainda ∆G=
|, na qual
o símbolo (=
|) é o processo de ativação.

Assim, no Gráfico, podemos observar que o ponto mais alto é a quantidade de

energia necessária para que a reação ocorra (Ea).

Nesse ponto (estado de ativação), os reagentes estão complexados, encontram-

se em uma forma intermediária com alta energia e não podem ser considerados
nem reagentes, nem tampouco produtos. Podem originar produtos ou voltar à
forma de reagentes:

A+B ⇔ C+D

Notamos, ainda, no Gráfico, que a velocidade de reação é inversamente

proporcional à quantidade de sua energia de ativação. Assim, quanto maior o valor
de ∆G=|, menor a velocidade da reação.

Quando existem catalisadores, a velocidade da reação é aumentada, pois eles

reduzem a quantidade de Ea necessária para que a reação ocorra.

As enzimas possuem três características que fazem delas o principal vetor de

regulação dos processos metabólicos, sendo peça essencial para os sistemas biológicos:
· Alta especificidade aos substratos: cada reação química do metabolismo
é catalisada por apenas uma enzima específica e essa faz com que a Ea seja
a menor possível, resultando em um produto desejado;
· Condições reacionais mais brandas: cada enzima tem sua atividade
controlada por vários fatores como pH, temperatura, disponibilidade de
substrato e presença de cofatores e coenzimas;
· Capacidade de regulação da concentração e da atividade: essa
característica faz com que haja um ajuste refinado para que se contemple as
demandas metabólicas em diferentes situações fisiológicas.

As enzimas possuem uma área em sua estrutura denominada sítio ativo, que é
onde ocorrem as reações de catálise.

O sítio ativo se liga ao substrato por meio de ligações não covalentes, como as
pontes de hidrogênio, forças de Wander Waals, interações eletrostáticas e hidrofóbicas.

Observa-se que o substrato se liga ao sítio de ativação apenas por uma pequena
porção por onde ocorre a reação. Esse fato não impede que os aminoácidos
que compõem o sítio ativo estejam em um mesmo locun da estrutura primária
da proteína, considerando-se que a estrutura quaternária é um enovelamento
complexo, a forma ativa, com a composição dos sítios de ativação, que dependem
dessa complexidade.

11
11
UNIDADE As Enzimas

E+S ES E+P

Figura 5
Um dos fatores para a alta especificidade para com o substrato consiste na
estrutura tridimensional da enzima, que se encaixa perfeitamente no substrato, em
um modelo de “chave-fechadura” e/ou modelo de encaixe induzido.
No modelo chave-fechadura, as enzimas possuem invaginações com tamanhos
fixos e específicos para o encaixe perfeito com as dimensões e formas dos
substratos, fazendo com que eles se ajustem no sítio de ligação, impedindo, assim,
que outras substâncias de diferentes formas e dimensões não formem o complexo
enzima-substrato (ES).
Já no modelo do encaixe induzido, ocorre flexibilização maior da enzima,
por seus sítios ativos, que não estão previamente definidos, e quando ocorre a
interação enzima-substrato, ocorre uma alteração estrutural da enzima, decorrente
da alteração de cargas que estipulam sua estrutura quaternária, reposicionando os
aminoácidos que a formam, adequando-a ao substrato específico.
Nos sistemas biológicos, as reações químicas que transformam substratos
em produtos envolvendo catalisação enzimática podem ocorrer basicamente de
quatro formas:
·· Proximidade e orientação: os substratos se ligam nos sítios ativos da
enzima, que aproxima os grupos funcionais em uma orientação adequada
para ocorrer a reação; em seguida, ocorre uma modificação estrutural da
enzima, ocorrendo o complexo enzima-substrato e o estado de transição;
·· Catálise por íons metálicos: as forças nas interações entre o substrato são
eletrostáticas e são decorrentes da capacidade das moléculas vizinhas em
reduzir os efeitos de atração entre os grupos químicos. A redistribuição das
cargas elétricas nas enzimas influencia a atividade química do substrato e
uma ligação eficiente do substrato no sítio ativo reduz a Ea para ser atingido
o estado de transição, consequentemente acelerando a reação;

Substrate
+
a b c
a
c
b ES complex

Figura 6

12
 · Catálise ácido-básica: nesse tipo de catálise, os grupos químicos podem se
tornar mais reativos pela adição ou remoção de prótons. As enzimas possuem
em seus sítios ativos cadeias laterais que exercem a função de doadoras ou
receptoras de prótons e muitas vezes agem como catalisador ácido e/ou
básico, pois possuem pKa na faixa de pH fisiológico;
· Catálise covalente: as enzimas aceleram a reação, formando ligações
covalentes transitórias com o substrato.

A atividade enzimática é influenciada por vários fatores. Vamos passar agora aos
mais relevantes.

Temperatura
Lembrando que a temperatura é a energia cinética das moléculas e que as
reações químicas ocorrem pela colisão delas, a temperatura afeta diretamente as
reações químicas, sendo maior a sua velocidade quanto maior for a temperatura.

Porém, quando essas reações são catalisadas por enzimas, a velocidade aumenta
com o aumento da temperatura, até certo momento chamada de temperatura ótima
(na sua maioria entre 40 e 45º C); a partir desse ponto, quanto mais aumentarmos
a temperatura, mais devagar a reação.

Isso ocorre por que a enzima é uma proteína e a partir de uma determinada
temperatura ela começa a sofrer desnaturação, perdendo sua estrutura quaternária
e, consequentemente, sua função enzimática.

pH
Assim como em relação à temperatura, as enzimas também têm um pH ótimo
no qual sua velocidade é máxima. A quantidade de íons H+ afeta as enzimas de
várias formas:
· A atividade de uma enzima é diretamente relacionada à sua capacidade de
ionizar os seus sítios ativos. Assim, caso o pH esteja com uma concentração de
OH- ou H+ em quantidade suficiente para se ligar aos íons dos aminoácidos
que deveriam ligar-se ao substrato, a enzima tem sua atividade catalítica
reduzida. Da mesma forma, o substrato pode ser afetado caso contenha um
ou mais grupos ionizáveis. Podemos afirmar que alterações do pH alteram a
capacidade de formação do complexo Enzima Substrato;
· Também temos de levar em conta que uma mudança do pH pode alterar
as ligações que sustentam a estrutura quaternária e terciária das enzimas,
provocando sua desnaturação e, consequentemente, uma perda de sua
função catalítica.

13
13
UNIDADE As Enzimas

Enzimas: Fatores que infuenciam na velocidade

Influência da temperatura
Desnaturalização
Velocidade de
reação (V)

T óptima

10 20 30 40 50 60
Temperatura (em °C)
Figura 7

As enzimas, de modo geral, aceitam mudanças significativas do pH; porém,

a maioria delas apresenta atividade em faixas estreitas desse fator. Assim, os
organismos se valem de “tampões” que estabilizam o pH. As enzimas possuem
enorme diversidade e, assim, pH ótimo diferente e específico para cada uma. As
enzimas que atuam em nosso estômago, por exemplo, apresentam pH ótimo
de aproximadamente 2, enquanto a quimotripsina do nosso intestino delgado
apresenta pH ótimo de 8.

Concentração da Enzima e Concentração de Substrato

Levando-se em conta que a velocidade máxima de uma reação é uma função
entre a quantidade de enzima e a quantidade de substrato disponível no meio,
a Velocidade inicial (V0) é diretamente proporcional à quantidade de enzima,
considerando-se que exista um excedente de substrato, conforme a equação:
Passo catalítico

E+S� ES → E + P

Ligação do substrato

Quando a quantidade de substrato satura os sítios ativos das enzimas, passam a

existir somente os complexos enzima-substrato (ES).

Assim, a curva velocidade da reação se torna hiperbólica e a velocidade se

estabiliza, atingindo a velocidade máxima da reação (Vmax).

14
 E+S ES E+P
+ V max
I S
S
KI

EI
⁄2
1
V max

I
I Km
Concentração de substrato [S] (mM)

Figura 8

Inibição Enzimática
Os Inibidores enzimáticos são compostos que reduzem ou até mesmo inibem a
ação das proteínas.

Nos sistemas biológicos, atuam como reguladores metabólicos; vários desses

compostos são utilizados como fármacos, pois atuam em enzimas específicas de
vírus e bactérias fundamentais para a replicação e metabolismo desses organismos;
outros inibidores são utilizados, ainda, como conservantes de alimentos.

Inicialmente, podemos classificar os inibidores em duas categorias, dependendo

da estabilidade da ligação entre a enzima e o inibidor: inibição irreversível, na qual
a interação provoca alterações químicas na enzima resultando em uma inativação
definitiva da molécula, e inibição reversível, na qual a enzima e o substrato se
ligam por meio de interações não covalentes.

Na inibição reversível, ocorrem interações não covalentes e é possível a enzima

voltar à sua atividade, dependendo da situação; por sua vez, a inibição reversível
pode ocorrer de três formas, dependendo do inibidor e da enzima relacionada:
· Inibição competitiva: é aquela na qual os inibidores apresentam moléculas
semelhantes aos substratos das enzimas, e compete pelo sítio de ligação
da enzima pelo substrato, formando o complexo Enzima Inibidor (EI), não
ocorrendo a reação. Aumentando a quantidade de substrato, potencializamos
a formação de ES e, assim, podemos manter o mesmo valor de velocidade
máxima da reação;
· Inibição não-competitiva: o inibidor pode ligar-se na enzima, em outro
sítio, que não o de ligação do substrato, a ligação do inibidor provoca
alteração estrutural da enzima, impedindo a formação do produto, pois os
complexos que se formam e inibem a reação são EI ou ESI. Como ocorre
uma deformação do sítio ativo de ligação do substrato, nesse caso, a inibição
não atinge a velocidade máxima de reação, mesmo com o aumento na
concentração do substrato. O inibidor não competitivo não se assemelha,

15
15
UNIDADE As Enzimas

em sua estrutura, ao substrato, alguns metais como a prata e o chumbo se

ligam em enzimas e alteram sua estrutura quaternária, funcionando como
inibidores não competitivos;

Figura 9
·· Inibição incompetitiva: nesse tipo de inibição enzimática, o inibidor liga-se
somente ao complexo ES, não ocorrendo a ligação na enzima livre.

Produtos

Enzima substrato Complexo

Enzima-substrato

Inibidor
não competitivo

complexo inibidor
de enzima-substrato
Figura 10

16
Regulação da Atividade Enzimática
Como vimos nesta Unidade, diversos fatores influenciam a atividade das
enzimas, como temperatura pH, concentração do substrato e enzima e integração
das enzimas nas vias metabólicas.

O metabolismo como um todo não funciona em sua capacidade máxima o

tempo todo. Normalmente, quase a totalidade dos processos pode ser inibida,
ativada e/ou interrompida em certas fases no ciclo celular ou em células diferentes.

O metabolismo deve ocorrer de forma organizada para que as células não

cresçam de forma descontrolada e exerçam suas funções na medida certa,
compatível com o Sistema Biológico em que se encontra, controlando seu gasto
energético e produtivo.

Tendo essa premissa em mente, devemos entender que a regulação das

vias bioquímicas e cadeias metabólicas é regida por mecanismos sofisticados e
complexos, feitos por meio de controle da quantidade e atividade de enzimas
“chaves” dentro do Sistema.

Em seguida, veremos alguns meios que proporcionam um controle mais refinado

do metabolismo.

Controle Genético
A concentração de enzimas presentes, a quantidade das enzimas disponíveis
nas células depende de dois parâmetros básicos: sua velocidade de síntese e a
sua velocidade de degradação. A indução enzimática, que acarreta a sua síntese,
permite uma resposta celular decorrente de uma alteração do meio.

Assim, a síntese de uma grande quantidade de enzimas pode ser inibida por
repressão, isto é, o produto final de uma cadeia enzimática inibe uma enzima-
chave da mesma cadeia.

Modificação Covalente
Muitas enzimas que controlam o fluxo das cadeias são reguladas por alterações
covalentes reversíveis que, por sua vez, são catalisadas por outras enzimas.

Normalmente, essas alterações são decorrentes de processos de fosforilação e

defosforilação decorrentes da adição ou retirada de grupos fosfato.

Essas modificações covalentes reversíveis também podem ser decorrentes de

processos de acetilação-desacetilação, adenilação-desadenilação, uridinilação-
desuridililação e metilação-desmetilação.

17
17
UNIDADE As Enzimas

Enzimas Alostéricas
As enzimas alostéricas possuem um sítio de ligação adicional, no qual
moduladores de atividade se ligam e acarretam mudanças em sua estrutura e/
ou em sua conformação não covalente, alterando, também, sua afinidade pelo
substrato (aumentando ou diminuindo).

Essas ligações com os efetores (ou moduladores alostéricos) são reversíveis e

não covalentes em sítios alostéricos na molécula da enzima. Esses moduladores
alostéricos são moléculas orgânicas pequenas, de baixo peso molecular;
normalmente, são substratos ou produtos de outras reações enzimáticas, em sua
grande maioria, as enzimas que possuem esse tipo de controle são enzimas chaves
das cadeias enzimáticas.

Esses efetores podem ser organizados como Efetor alostérico positivo, quando
aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, consequentemente, aumenta a
velocidade da reação, e Efetor alostérico negativo – reduzindo a afinidade e, de
modo similar, reduzindo a velocidade da reação.

Existem enzimas que são constituídas de proteínas simples, sendo compostas

em sua totalidade de cadeias polipeptídicas. No entanto, elas só adquirem sua
atividade quando associadas com cofatores e coenzimas:
·· Cofatores (metálicos): nos organismos, os metais que atuam como
cofatores podem ser divididos em dois grupos:
·· Metais alcalinos e alcalinos terrosos: sódio (Na+), potássio (K+),
magnésio (Mg2+) e cálcio (Ca2+);
·· Metais de transição: normalmente, esses metais estão associados
à catálise; seus íons possuem elevado número de cargas elétricas
positivas, muito úteis para as moléculas de baixo peso molecular
realizarem suas ligações. Assim, atuam como aceptores de elétrons,
podendo interagir com dois ou mais íons. Entre eles, podemos citar o
Ferro (Fe2+), o Zinco (Zn2+) e o Cobre (Cu2+);
·· Coenzimas: são moléculas orgânicas de baixo peso molecular, que
normalmente derivam de vitaminas. Porém, há coenzimas que são
moléculas análogas às vitaminas, sendo requeridas em quantidades
pequenas, mas que facilitam as reações enzimáticas

Vitaminas
Além dos componentes que possuem quantidade mais significativa na
composição dos seres vivos como carboidratos, proteínas lipídeos e aminoácidos,
existe um grupo de substâncias orgânicas que funciona em pequenas quantidades
(oligossubstâncias): as vitaminas.

18
 Vitaminas: moléculas orgânicas que são necessárias para muitos dos processos
metabólicos do nosso organismo. Normalmente, sua quantidade requerida é de
alguns poucos miligramas (mg) ou até mesmo microgramas (μg) por dia, mas, mesmo
nessas quantidades, estas substâncias são essenciais para o bom funcionamento de
nosso organismo. Para isso, uma alimentação balanceada é fundamental, sendo
que a grande maioria das vitaminas que necessitamos não são sintetizadas pelo
nosso corpo.

As exceções a essa regra são:

· A vitamina D – sintetizada na pele;
· A vitamina K – sintetizada pela nossa flora intestinal, sendo necessário um
incremento na dieta para atingir a demanda fisiológica dessa vitamina;
· A niacina – sintetizada no fígado, tomando como precursor o triptofano
(aminoácido);
· A riboflavina – sintetizada pela flora do intestino grosso;
· A biotina – sintetizada também pela flora do intestino grosso.

Esse grupo de moléculas orgânicas tem enorme variedade de funções biológicas,

são cofatores enzimáticos, atuam como antioxidantes, combatendo radicais livres
produzidos pelo nosso metabolismo, e atuam como precursores hormonais (como
a vitamina D).

Cada vitamina possui função específica em nosso organismo. Apesar de muitas

dessas funções serem complementares, também podem interagir com outros
nutrientes como proteínas, carboidratos e minerais. Assim, as vitaminas asseguram
o funcionamento adequado de todo o metabolismo.

De modo geral, as vitaminas são divididas em dois grupos de acordo com sua
solubilidade: vitaminas lipossolúveis e vitaminas hidrossolúveis.

Vitaminas lipossolúveis
São vitaminas solúveis em solventes apolares (A, D, E e K). As vitaminas A, D e
K são fundamentais para a formação e manutenção dos ossos.

O grupo dessas vitaminas é responsável pela manutenção das boas condições

dos olhos, da pele, dos pulmões, do trato gastrointestinal e do sistema nervoso.

A absorção das vitaminas lipossolúveis pelos mamíferos se dá pelo sangue,

por meio dos canais linfáticos da parede intestinal, sendo que muitas delas só
conseguem circular no organismo associadas a proteínas de transporte.

É importante termos na dieta alimentos que apresentam gordura na sua

composição, pois os óleos são reservatórios dessas vitaminas. No organismo dos
mamíferos, o tecido adiposo, assim como o fígado, serve de armazenamento das
vitaminas lipossolúveis.

19
19
UNIDADE As Enzimas

Vitaminas hidrossolúveis
São aquelas solúveis em água e em solventes polares. Apesar de as vitaminas
hidrossolúveis desempenharem inúmeras funções nos organismos, uma das mais
importantes é a liberação da energia dos alimentos que ingerimos.

Esse grupo desempenha importante papel de coenzimas, sendo que as vitaminas

do complexo B são componentes chave das enzimas relacionadas a esse processo.

Essas vitaminas presentes na fração aquosa dos alimentos que ingerimos são
diretamente absorvidas pela corrente sanguínea, circulando facilmente pelo nosso
corpo, na fase aquosa do sangue, com exceção das vitaminas B6, biotina e ácido
fólico (as quais circulam associadas a proteínas).

Vitamina A – Retinol, retinal e ácido retinoico (existem três formas ativas de

vitamina A no organismo).

Os carotenoides, que são pigmentos vegetais de cor alaranjada, convertem-se

facilmente em vitamina A em nosso organismo.

Suas funções são: atuar na retina, sendo essencial à visão; manter a estrutura
da pele dos tecidos; importante na manutenção e no desenvolvimento dos ossos;
tomar parte nos processos imunológicos e nos órgãos reprodutores; agir como
antioxidante, combatendo radicais livres e suas principais fontes são:
·· Retinoides (presentes apenas em alimentos de origem animal): lacticínios,
manteiga, fígado, gorduras de peixes e gema de ovo;
·· Carotenos (presentes apenas em alimentos de origem vegetal): frutas
legumes e hortaliças com coloração verde escura ou alaranjada (brócolis,
mamão, laranja, couve, cenoura).

Vitamina D – Calciferol

Essa vitamina ajuda a manter em equilíbrio o trânsito de cálcio e do fósforo

entre o sangue e os ossos e também ajuda na saúde dos dentes.

Suas principais fontes são as gorduras (vitamina lipossolúvel) de queijos, manteiga,

leite (enriquecido), fígado, gema de ovo e alguns peixes, como sardinha e salmão.

Vitamina E – Tocoferol

A vitamina E tem função antioxidante, prevenindo a oxidação e mantendo ativas

as vitaminas A, C e os ácidos gordos polinsaturados.

Ela é fundamental para o bom funcionamento dos órgãos reprodutores e

também é utilizada na indústria de alimentos para evitar a oxidação de gorduras
dos alimentos processados (ranço).

Suas principais fontes são os óleos vegetais, como azeite, amendoim, soja, palma,
milho, girassol e as sementes oleaginosas, como nozes e castanhas, sementes e
grãos inteiros.

20
 Vitamina K – Filoquinona, menadiona

Essa vitamina toma parte na formação dos complexos proteína-cálcio. É

fundamental para à coagulação sanguínea e para a calcificação dos ossos. As
principais fontes são laticínios cereais, carne, ovos, frutas e hortaliças de cor verde,
como brócolis e couve.

Tiamina – Vitamina B1

A tiamina ajuda a converter os carboidratos em energia e é importante para o

funcionamento do sistema nervoso. Suas principais fontes são as carnes, de modo
geral, cereais integrais, nozes, legumes e leguminosas.

Riboflavina – B2

Toma parte na conversão de gorduras, carboidratos e proteínas em energia;

é importante para a manutenção do sangue, pele e anexos. Principais fontes:
laticínios, aves, pescado, cereais e hortaliças de cor verde e leguminosas.

Niacina – vitamina B3

Assim como a riboflavina, essa vitamina toma parte na conversão de gorduras,

carboidratos e proteínas em energia. Suas principais fontes são as carnes de modo
geral, o leite e as hortaliças de cor verde.

Ácido Pantotêmico – B5

Essa vitamina, além de ajudar a converter nutrientes em energia, também toma

parte na síntese de ácidos graxos, de neurotransmissores, hormônios, esteroides
e da hemoglobina, e é parte significativa de nosso sistema imunológico. Suas
principais fontes são a gema de ovo, aves, peixe, leite, batata doce e hortaliças de
cor verde escura.

Vitamina B6 – Piridoxal, piridoxina e piridoxamina

Essa vitamina tem função relativa à síntese de reguladores fisiológicos como a

serotonina, que é neurotransmissor importante para o sono, o apetite e o humor;
participa na síntese de ácidos graxos e glóbulos vermelhos; toma parte na síntese
de aminoácidos, carboidratos e lipídios; influencia as capacidades cognitivas e a
função imunitária. As principais fontes são fígado (vaca, porco e vitela), peixe
(atum, truta, arenque, salmão), nozes, castanhas, sementes, cereais e frutas como
banana e uva passa.

Vitamina B12 – Cobalamina

Suas funções estão relacionadas à divisão celular e ao crescimento, bem como à

produção de glóbulos vermelhos. Suas principais fontes são carne, peixe, marisco,
ovos e lacticínios.

21
21
UNIDADE As Enzimas

Vitamina C – Ácido ascórbico

Essa vitamina, bem conhecida de forma geral, participa ativamente do processo

de cicatrização, pois participa na síntese de colágeno, na formação e manutenção
de ossos e dentes; toma parte no processo de absorção de ferro; participa na
síntese dos neurotransmissores serotonina e noradrenalina; age como antioxidante
e é, inclusive, muito utilizada em indústria de sucos e bebidas, para a preservação de
produtos. Suas fontes principais são frutos (por exemplo: kiwi, citrinos, morango,
papaia, manga, uva, melão) e produtos hortícolas (por exemplo: salsa, couve
galega, tomate, pimentão verde).

Colina

Essa vitamina toma parte na síntese e libertação do neurotransmissor acetilcolina;

metabolização e transporte de gorduras. Suas principais fontes nutricionais são
leite, ovos, fígado e castanhas.

Biotina

Essa vitamina, além de ajudar a converter os nutrientes em energia, ainda

participa da síntese da glicose e de ácidos graxos, degradação de alguns desses
ácidos e na manutenção de anexos tegumentares (unhas, pelos e cabelos). Suas
principais fontes são fígado, gema de ovo, hortaliças verdes e cereais integrais.

Ácido fólico – Folato, folacina

Essa importante vitamina está muito relacionada à formação do embrião, pois

ajuda a formar o tubo neural no feto. Além dessa função, ela ainda participa da
produção de glóbulos vermelhos; metabolismo e síntese de proteínas; divisão celular
e síntese de DNA e do crescimento de tecidos. Suas principais fontes são fígado,
hortaliças de cor verde escura, feijões, sementes de trigo, gema de ovo, lacticínios,
beterraba e sumo de laranja.

22
Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:

Sites
Aminoácidos e Proteinas
https://goo.gl/DDrj1y
Ligação peptídica: unindo aminoácidos
https://goo.gl/KkTb9k

Vídeos
Introdução à Bioquímica - Aula 1 - Parte 1 - Fundamentos Básicos de Sistemas Biológicos
https://youtu.be/noaLQ687JBU
Coagulação do Sangue
https://youtu.be/e4cQw70owYA

Leitura
Proteínas
https://goo.gl/xA798l

23
23
UNIDADE As Enzimas

Referências
CHAMPE, P. C. Bioquímica ilustrada. 3.ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.

LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica.

4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.

MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3.ed. Rio de Janeiro:

Guanabara Koogan, 2007.

STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1996.

p.419-36.

24