FÍSICO-QUÍMICA III (Lista de Exercícios): 3º Capítulo (Catálise Homo. & Heterogênea).
Referências
• Peter Atkins, Julio de Paula; Físico-Química Vol. 2, 10ª Edição, RJ:LTC, 2018.
[Cap. 20H, pág. 443-449]
1. 20H.1 Discuta as características, vantagens e limitações do mecanismo de
Michaelis-Menten de ação enzimática.
2. 20H.2 Um gráfico da velocidade de uma reação catalisada por enzima em função da
temperatura tem um máximo, um aparente desvio do comportamento predito pela
relação de Arrhenius (Seção 20D). Sugira uma interpretação molecular para esse
efeito.
3. 20H.3 Faça a distinção entre as inibições enzimática competitiva, não competitiva e
sem competição. Discuta como esses modelos de inibição podem ser detectados
experimentalmente.
4. 20H.4 Algumas enzimas são inibidas pelas altas concentrações de seus próprios
produtos. Esboce o gráfico da velocidade de reação em função da concentração de
substrato para uma enzima propensa a produzir inibição.
5. 20H.1 (a) Considere a reação catalisada por base
Deduza a lei de velocidade. [Resp.: kbK[AH]2[B]/[BH+]]
(b) Considere a reação catalisada por ácido
Deduza a lei de velocidade.
6. 20H.2 (a) A 25°C, a conversão enzimática de um substrato tem a constante de
Michaelis igual a 0,046 mol dm–3 . A velocidade da reação é de 1,04 mmol dm–3 s –1
quando a concentração do substrato é de 0,105 mol dm–3 . Qual é a velocidade
máxima dessa reação? [Resp.: 1,50 mmol·dm-3s-1]
7. 20H.2(b) A 25 °C, a conversão enzimática de um substrato tem a constante de
Michaelis igual a 0,032 mol dm –3 . A velocidade da reação é de 0,205 mmol dm –3 s–1
quando a concentração do substrato é de 0,875 mol dm –3 . Qual é a velocidade
máxima dessa reação?
8. 20H.3(a) Considere uma reação catalisada por enzima que segue a cinética de
Michaelis-Menten, com KM = 3,0 mmol dm–3 . Que concentração de um inibidor
competitivo caracterizado por KI = 20 μmol dm–3 reduzirá a velocidade de formação
de produto em 50% quando a concentração do substrato é mantida a 1,0 × 10–4 mol
dm–3? [Resp.: 2,0×10-5 mol·dm3]
9. 20H.3(b) Considere uma reação catalisada por enzima que segue a cinética de
Michaelis-Menten, com KM = 0,75 mmol dm–3 . Que concentração de um inibidor
competitivo caracterizado por KI = 0,56 mmol dm–3 reduzirá a velocidade de
formação de produto em 75% quando a concentração do substrato é mantida a 1,0 ×
10–4 mol dm–3?
10. 20H.1 Michaelis e Menten deduziram a expressão de sua lei de velocidade
admitindo um pré-equilíbrio rápido entre E, S e ES. Deduza a lei de velocidade
dessa maneira, e identifique as condições sob as quais ela se torna a mesma
baseada na aproximação do estado estacionário (Eq. 20H.1).
[Resp.: v = vmax/(1+K-1[S]0-1), lei de velocidade baseada na aproximação de um
pré-equilíbrio rápido]
11. 20H.2 (a) Utilize a equação de Michaelis-Menten para gerar duas famílias de curvas
mostrando a dependência de v com [S]0: uma em que KM varia mas vmáx é
constante, e outra em que vmáx varia mas KM é constante. (b) Use a Eq. 20H.7
para explorar o efeito das inibições competitiva, sem competição e não competitiva
nas formas dos gráficos de v contra [S] para valores constantes de KM e vmáx . Use
um programa matemático ou uma planilha eletrônica.
12. 20H.3 Para muitas enzimas o mecanismo de ação envolve a formação de dois
intermediários:
E + S→ES v = ka [E][S]
ES→E + S v = ka ′ [ES]
ES→ES′ v = kb [ES]
ES′→E + P v = kc [ES′]
Mostre que a velocidade de formação de produto tem a mesma forma que a
apresentada na Eq. 20H.1, mas com vmáx e KM dados por
13. 20H.4 A 25 °C, a conversão enzimática de um substrato tem a constante de
Michaelis igual a 90 μmol dm–3 e uma velocidade máxima de 22,4 μmol dm–3s–1
quando a concentração da enzima é de 1,60 nmol dm–3 . (a) Calcule kcat e η. (b) A
enzima é “cataliticamente perfeita”?
14. 20H.5 Os seguintes resultados foram obtidos para a ação da ATPase sobre o ATP a
20 °C quando a concentração de ATPase era de 20 nmol L–1 :
Determine a constante de Michaelis, a velocidade máxima da reação, a velocidade
específica máxima e a eficiência catalítica da enzima.
[Resp.: 2,31 μmol·dm-3s-1; 115 s-1; 115 s-1; 1,11 μmol·dm-3; 104 dm3·μmol-1s-1]
[ATP]/(μmoldm–3) 0,60 0,80 1,4 2,0 3,0
v/(μmoldm–3s–1) 0,81 0,97 1,30 1,47 1,69
15. 20H.6 Algumas enzimas são inibidas por altas concentrações dos seus próprios
substratos. (a) Mostre que quando a inibição pelo substrato é importante a
velocidade da reação v é dada por
em que KI é a constante de equilíbrio para a dissociação do complexo
enzima-substrato inibido. (b) Que efeito a inibição do substrato tem em um gráfico de
1/v contra 1/[S]0?
