Enzimas

Exercícios
 O modo de ação das enzimas e a análise do gráfico permitem
Exercícios concluir que

a) todas as moléculas de enzimas estão unidas às moléculas de

substrato quando a reação catalisada atinge a taxa máxima.

1. (FMP 2016) O gráfico a seguir mostra como a concentra-

ção do substrato afeta a taxa de reação química.
b) com uma mesma concentração de substrato, a taxa de reação
com enzima é menor que a taxa de reação sem enzima.
c) a reação sem enzima possui energia de ativação menor do
que a reação com enzima.
d) o aumento da taxa de reação com enzima é inversamente pro-
porcional ao aumento da concentração do substrato.
e) a concentração do substrato não interfere na taxa de reação
com enzimas porque estas são inespecíficas.

2. (FAMERP 2024) O esquema representa uma via meta-

bólica em que uma substância precursora sofre a ação da
enzima 1, que desencadeia as reações de síntese dos substratos
X, Y, Z e W. Essas reações são catalisadas por enzimas, expressas
pelos seus respectivos genes, que viabilizam a formação do pro-
duto final. O excesso de produto final tem efeito inibitório sobre
a enzima 3 e os genes 2, 4 e 5.

Nessa via metabólica,

a) a desnaturação da enzima 4 inibe a atividade da enzima 3.

b) o substrato X acumula se houver escassez do produto final.
c) a mutação no gene 5 interfere na síntese do substrato W.
d) a síntese do substrato W independe da expressão do gene 1.
e) o excesso de produto final inibe a síntese dos substratos Y, Z e W.

3. (FUVEST-ETE 2022) A protease Mpro do SARS-CoV-2 é essencial para o processamento de poliproteínas virais dentro das
células humanas. Um fármaco capaz de inibir essa enzima seria capaz de inibir a replicação do vírus. Baseando-se na estrutu-
ra tridimensional da Mpro, pesquisadores produziram um fármaco capaz de se ligar de forma transitória ao sítio ativo dessa protease.
Em um ensaio in vitro, esse fármaco inibiu a atividade da protease. Porém, quanto mais poliproteínas virais na reação, menor foi a
inibição observada. Esse fármaco pode ser classificado como um inibidor

a) alostérico. b) inespecífico. c) irreversível.

d) reversível não-competitivo. e) reversível competitivo.

4. (PUCRJ 2022) A enzima piruvato desidrogenase catalisa a reação em que piruvato é convertido a acetilCoA.
O gráfico a seguir representa a variação da velocidade dessa reação na presença da piruvato desidrogenase, em função da variação
na concentração do substrato dessa enzima.

2 BIOLOGIA • ARTHUR JONES

 6. (PUCPR MEDICINA 2019) As proteínas são molé-
culas que apresentam uma estrutura tridimensional im-
portante para a sua funcionalidade, a qual está relacionada com
as interações que realizam com outras moléculas. As funções
proteicas podem variar muito nos seres vivos, tais como trans-
porte de substâncias, imunidade, contração muscular, função
estrutural, e outras.

As enzimas representam um caso especial da função das prote-

ínas atuando na

a) alteração do equilíbrio químico das reações.

Considerando o gráfico acima, analise as afirmativas a seguir. b) diminuição da energia de ativação durante a catálise.
c) constituição estrutural do genoma dos eucariontes.
I. A enzima diminui a energia de ativação necessária para que
d) degradação de substratos apenas, não na síntese de produtos.
a reação química aconteça e, à medida que a concentração do
e) diminuição da velocidade das reações químicas.
substrato aumenta, na presença da enzima, a velocidade da
reação aumenta até alcançar a velocidade máxima.

II. A linha pontilhada indica a velocidade máxima da reação,

que não sofrerá mais variação, mesmo que haja aumento da
7. (UNESP 2018) No interior de uma célula mantida a
40℃ ocorreu uma reação bioquímica enzimática exotér-
mica. O gráfico 1 mostra a energia de ativação (Ea) envolvida no
concentração de substrato. processo e o gráfico 2 mostra a atividade da enzima que partici-
pa dessa reação, em relação à variação da temperatura.
III. A velocidade máxima da reação representa o momento em
que todos os sítios ativos das enzimas se encontram ligados
a substrato e, como não existem mais enzimas disponíveis,
mesmo que haja aumento da concentração de substrato, não
ocorrerá aumento da velocidade da reação.

É correto o que se afirma em

a) apenas I e II
b) apenas I e III
c) apenas II e III
d) I, II e III

5. (PUCPR MEDICINA 2021) Observe o esquema seguir.

Se essa reação bioquímica ocorrer com a célula mantida a 36℃,

Considerando a capacidade catalítica da enzima, espera-se que a energia de ativação (Ea) indicada no gráfico 1 e a velocidade da
reação serão, respectivamente,
a) a enzima não sofra mudança química global como consequ-
ência da reação que catalisa. a) a mesma e a mesma.
b) a ligação do substrato com a enzima ocorre em um sítio ativo b) maior e menor.
sendo prescindível especificidade e afinidade. c) menor e menor.
c) só ocorra desnaturação se houver alteração de pH. d) menor e maior.
d) ocorra um aumento da energia de ativação e na velocidade e) maior e maior.
da reação.
e) redução da energia de ativação e da velocidade de reação.

ARTHUR JONES • BIOLOGIA 3

 Adaptado de: http://q1.globo.com./Noticias?Ciencia/0,,MUL1057722-

8. (UEG 2017) As enzimas são, em sua grande maioria,

proteínas com atividade catalítica e participam de dife-
rentes reações metabólicas nos organismos. Durante a catálise,
5603,00-ROSTO+VERMELHO+DEPOIS+DE+BEBER+PODE+SINALIZAR+RI
SCO+DE+CANCER.html.Acesso em: 17.04.2015.

Assinale a alternativa que NÂO caracteriza a ação das enzimas.

o substrato é convertido em um produto para que haja síntese de
macromoléculas, decomposição de outras moléculas do organis- a) Aumentam a velocidade das reações químicas.
mo ou a liberação de energia para manutenção do metabolismo. b) Não se misturam aos produtos formados, isto é, não são con-
sumidas na reação.
Todavia, para que essas ações ocorram, diversos fatores são ne-
c) Aumentam a energia de ativação das reações químicas.
cessários, dentre eles a
d) São produzidas de acordo com a informação contida no DNA.
a) disponibilidade de substrato para ocupar todos os respecti- e) Atuam como catalisadores orgânicos nas reações.
vos sítios catalíticos das enzimas.
b) presença de metais tóxicos, como cálcio e zinco, que inviabili-
zam as reações enzimáticas. GABARITO:
c) reposição das enzimas, na medida em que são consumidas
pelo processo de catálise. 1: [A]
d) ação da temperatura, uma vez que quanto maior a tempera- [A] Correta. A velocidade da reação enzimática se estabiliza
tura, maior será a catálise. quando todas as moléculas de enzimas estão unidas ao substra-
e) concentração de H+ ideal, visto que confere pH neutro para a to sob o qual atuam.
reação, oxidando-a. [B] Incorreta. Numa mesma concentração de substrato, a taxa
de reação será maior com enzima do que sem a presença dela.

9. (UPF 2015) A maioria das reações metabólicas de um

organismo somente ocorre se houver a presença de enzi-
mas. Sobre as enzimas, analise as afirmativas abaixo.

I. A ação enzimática sofre influência de fatores como tempe-

ratura e potencial de hidrogênio; variações nesses fatores
alteram a funcionalidade enzimática.

II. São formadas por aminoácidos e algumas delas podem con-

ter também componentes não proteicos adicionais, como,
por exemplo, carboidratos, lipídios, metais ou fosfatos.

III. Apresentam alteração em sua estrutura após a reação que

catalisam, uma vez que perdem aminoácidos durante o [C] Incorreta. A enzima atua como um catalisador, ou seja, au-
processo. menta a velocidade de reação, diminuindo sua energia de
ativação.
IV. A ligação da enzima com seu respectivo substrato tem eleva-
[D] Incorreta. Pela análise do gráfico pode-se observar que com
da especificidade. Assim, alterações na forma tridimensional
o aumento do substrato aumenta-se a taxa de reação até um de-
da enzima podem torná-la afuncional, porque impedem o
terminado limite onde ela se manterá constante.
encaixe de seu centro ativo ao substrato.
[E] Incorreta. Pela análise do gráfico observa-se que a concen-
Está correto apenas o que se afirma em: tração aumenta a taxa de reação até a taxa máxima.
a) I, II e IV. 2: [E]
b) I , II e III. A via metabólica representada na ilustração revela que o exces-
c) II, III e IV. so do produto final inibe a expressão do gene 2, codificante da
d) III e IV. enzima 2. Dessa forma haverá interrupção da produção do subs-
e) I, III e IV. trato Y e, consequentemente, do produto final.
Comentários: A desnaturação da enzima 4 bloqueia a conversão

10. (PUCPR 2015) Rosto vermelho depois de beber

pode sinalizar risco de câncer.
do produto Z em W. No caso de escassez do produto final, a via
metabólica é reativada. A mutação no gene 5 pode interromper
a síntese do produto final. A expressão do gene 1 é fundamental
Manifestação está ligada à deficiência enzimática no metabolis-
para que a via metabólica siga até o produto final.
mo do álcool. (...) Essa resposta do fluxo sanguíneo, que pode
acompanhar náusea e batimentos cardíacos acelerados, é causa- 3: [E]
da, principalmente, por uma deficiência herdada numa enzima O fármaco em questão liga-se de forma transitória com a enzi-
chamada ALDH2, uma característica compartilhada por mais de ma, sendo um processo reversível. Competitivo porque impede
um terço da população de famílias do leste asiático – japonês, a ligação da enzima como o seu substrato usual quando este se
chineses ou coreanos. Mesmo meia garrafa de cerveja já pode encontra em menor concentração no meio. Quanto mais polipro-
deflagrar a reação. teínas virais presentes, menor foi a inibição observada.

4 BIOLOGIA • ARTHUR JONES

Comentários: O inibidor alostérico liga-se a uma enzima em lo- temperatura e pH, o fator limitante para a velocidade da reação
cais diferentes do sítio ativo. A forma do sítio ativo é modificada enzimática é a concentração do substrato.
impedindo a sua ligação ao substrato. As enzimas alostéricas
6: [B]
normalmente possuem múltiplos sítios ativos situados em su-
As enzimas são proteínas catalisadoras de reações bioquímicas.
bunidades proteicas distintas. A inibição enzimática inespecífica
Elas diminuem a energia de ativação necessária para que a rea-
é aquela em que o agente inibidor age como um desnaturante,
ção orgânica ocorra. Geralmente aceleram reações reversíveis,
inibindo a atividade catalítica de todas as enzimas. O inibidor
são específicas e sua atividade depende da concentração dos
enzimático irreversível se liga de forma permanente ao sítio ati-
substratos, temperatura e pH do meio em que atuam.
vo das enzimas bloqueando a sua ação catalítica. Os inibidores
Comentários: As proteínas que compõem o material genético
reversíveis se ligam às enzimas por meio de interações molecu-
dos organismos eucariotos são as histonas. As histonas têm fun-
lares não covalentes, as quais sendo instáveis se rompem com
ção estrutural e reguladora, não funcionando como catalisado-
facilidade, tornando a enzima apta à sua atividade. Os inibidores
res biológicos.
competitivos se assemelham muito ao substrato e podem ligar-
-se ao sítio ativo da enzima formando um complexo enzima- 7: [D]
-substrato que inativa a ação da enzima alvo. Se a reação química ocorrer a 36℃ (temperatura ótima), a ener-
gia de ativação dos reagentes da reação enzimática será menor
4: [D]
e, consequentemente, a velocidade da reação será maior.
Todas as afirmativas estão corretas e relacionadas com a ativi-
dade enzimática em função da concentração de seu substrato. 8: [A]
As enzimas são proteínas cuja capacidade catalítica exige a dis-
5: [A]
ponibilidade se seus substratos presentes para que a reação
A ação catalítica das enzimas implica na diminuição da energia
possa ser efetivada.
de ativação necessária para que a reação bioquímica ocorra.
Durante o processo não há qualquer reação das enzimas com os 9: [A]
reagentes ou produtos do fenômeno bioquímico. [III] Falsa. As enzimas não sofrem a perda de aminoácidos após
Comentários: A formação do complexo enzima-substrato é es- as reações que catalisam.
pecífica e é imprescindível a afinidade de seu sítio ativo com o
10: [C]
reagente. A desnaturação enzimática ocorre por alterações na
As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica,
temperatura e pH do meio em que atuam. A velocidade das re-
capazes de acelerar reações bioquímicas diminuindo a energia
ações enzimáticas dependem, fundamentalmente, da tempera-
de ativação necessária para que a reação ocorra.
tura, pH e concentração do substrato. Em condições ideais de

Anote aqui

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