Introdução ao estudo das enzimas
Introdução
Condições fundamentais para a vida:
1. Reprodução e autoduplicação do material genético;
2. Catálise.
Catálise
Exemplo: A oxidação da glicose a CO2 e H2O.
Embora a oxidação da glicose seja um processo termodinamicamente favorável, ele
é muito lento quando não catalisado.
Enzimas
São proteínas e certas classes de RNA (ribozimas) que aumentam
a velocidade de uma reação termodinamicamente possível e
não é alterada no processo.
▪ Moléculas biológicas – estáveis em ambiente aquoso, de pH
neutro e temperatura moderada
▪ ENZIMA = ambiente específico favorável energeticamente
para ocorrer uma reação
Muitas enzimas são proteínas
▪ RNAs catalíticos - exceção;
Estrutura nativa e catálise
1) Degradação
2) Desnaturação
3) Dissociação das subunidades
Algumas enzimas requerem um componente
químico adicional
▪ Cofatores
▪ Coenzimas:
✓ São cofatores (complexos orgânicos ou moléculas metalorgânicos);
✓ Carreadores transientes de átomos ou grupos funcionais.
▪ Grupos prostéticos (metal ou coenzima) – ligado covalentemente à enzima;
▪ Holoenzima (parte protéica + cofator);
▪ Apoenzima ou apoproteína (parte protéica).
Nicotinamida adenina dinucleotídio. A. Esse aceptor de elétrons é mostrado aqui em sua
forma oxidada, NAD+, e em sua forma reduzida, NADH. A nicotinamida é um derivado da
niacina, uma das vitaminas B. Observe como a ligação dentro do anel de nicotinamida
(retângulo sombreado) se desloca à medida que a molécula muda da forma oxidada para a
reduzida, e vice-versa. A redução do NAD+ a NADH exige dois elétrons e um íon hidrogênio
ou próton (H+). Entretanto, os dois elétrons geralmente migram como componentes de dois
átomos de hidrogênio; assim, um íon hidrogênio é “deixado” quando o NAD + é reduzido.
➢ Tanto a enzima como a
coenzima participam da
oxidação de lactato em
piruvato, catalisada pela
lactato desidrogenase.
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Átomo de Íon hidreto Próton
hidrogênio
Importância das vitaminas
As enzimas são classificadas de acordo com as
reações que catalisam
OXIDOREDUTASE
Oxida ou reduz um composto, transferindo elétrons
de um para outro composto
TRANSFERASE
Transfere um grupamento funcional entre moléculas
HIDROLASE
Quebra um composto com a ajuda da água. Reações de
hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água)
Outro exemplo: Proteases
LIASE
Clivagem de uma ligação orgânica dentro de uma molécula.
Adição de grupos a ligações duplas, ou formação de ligação
dupla por remoção de grupos.
ISOMERASE
Transfere um grupamento funcional dentro de uma mesma
molécula produzindo formas isoméricas.
CETOSE ALDOSE
(carbonila interna) (carbonila externa)
LIGASE – Antigamente chamadas sintetases.
Formação de novas ligações orgânicas (C-C, C-S, C-O e C-N).
Glutamato
Como as enzimas funcionam?
Sítio ativo
▪ Ambiente específico;
▪ Orientação das moléculas que irão reagir;
▪ Reação torna-se energeticamente mais favorável.
As enzimas afetam a velocidade mas não o equilíbrio
químico das reações
Uma reação enzimática é escrita da seguinte maneira:
Diagramas de coordenadas de reação para uma reação química:
Energias de ativação
Variação de energia
livre padrão
Diagramas de coordenadas de reação para uma reação
química catalisada e outra não:
Reação não catalisada
Reação catalisada
Redução da
energia de
ativação
✓ A energia de ativação para o processo global é menor quando a enzima catalisa a reação.
✓ Quanto maior for a energia de ativação de uma reação, mais lenta será essa reação.
✓ Os catalisadores aumentam a velocidade das reações diminuindo a energia de ativação.
As enzimas possuem poder catalítico e especificidade nas reações
Vejamos alguns valores do aumento da velocidade proporcional produzido por
enzimas:
Especificidade: é a capacidade de discriminar substratos com estruturas muito
similares.
Duas perguntas precisam ser respondidas
(1) Como esses aumentos, enormes e altamente seletivos, nas
velocidades das reações podem ser explicados?
(2) De onde vem a energia que diminui dramaticamente a energia de
ativação para reações específicas?
Respostas
✓ Reações entre o substrato e os grupos funcionais da enzima promovem
os rearranjos das ligações covalentes do substrato dentro do sítio ativo da
enzima.
✓ Interações não-covalentes entre a enzima e o substrato (ES) contribuem
para diminuir a energia de ativação.
Energia de ligação (∆GB):
▪ é a energia derivada da interação enzima-substrato;
▪ é a maior fonte de energia livre usada pelas enzimas para diminuir a energia de
ativação das reações.
Por que as enzimas utilizam a energia de ligação
não-covalente?
1. Essa energia de ligação contribui tanto para a especificidade quanto para a catálise;
2. As interações fracas são otimizadas no estado de transição da reação.
