• CAPITULO 4 – BIO
• 1.- Una hélice se genera simplemente al colocar muchas subunidades semejantes una junto a la otra, cada una en la
misma relación estrictamente repetida respecto de la anterior.
• 2.- La conformación bidimensional completa formada por una cadena polipeptídica entera, que comprende las hélices
a, las hojas ß, y todos los demás bucles y pliegues que se forman entre los extremos N-terminal y el C-terminal, a veces,
se denomina estructura terciaria tridimensional
• 1.- El extremo portador del grupo amino se denomina extremo N-terminal, y el extremo portador del grupo carboxilo
libre es el extremo C-terminal.
• 2.- La degradación de p53, una proteína de casi 400 aminoácidos. Esta es un importante regulador de la transcripción
que regula la respuesta de la célula al daño
• 1.- El primero en ser descubierto, denominado hélice a, se halló en la proteína a-vimentina, abundante en la piel y sus
derivados, como pelo, uñas y cuernos. a-queratina
• 2.- En el torrente sanguíneo, la albúmina sérica transporta lípidos, la hemoglobina transporta oxigeno y la transferrina
transporta hierro
• 1.- Cada tipo de enzima es muy específico, ya que cataliza solo un tipo de reacción.
• 2.- Este patrón da origen a una hélice levógira regular, con una vuelta completa cada 3,6 aminoácidos dextrógira
• 1.- La lisozima, una enzima que actúa como un antibiótico artificial en la clara del huevo, la saliva, las lágrimas y otras
secreciones. Natural
• 2.- La posición de cada aminoácido en la larga cadena de aminoácidos que forma una proteína determina su
conformación tridimensional, una forma estabilizada por interacciones covalentes entre diferentes partes de la
molécula. NO
• 1.- CAP, la proteína bacteriana analizada antes, es un dímero de este tipo; está compuesta por dos copias idénticas de la
subunidad proteica, cada una de las cuales contiene dos sitios de unión. Dominios
• 2.- Incluso, pequeños cambios de los enlaces del interior de una molécula proteica pueden modificar su forma
tridimensional y anular su función. Aminoácidos
• 1.- La hélice a y la hoja ß son patrones de plegamiento infrecuentes frecuentes
• 2.- La unión de un ligando a uno de los sitios causa un cambio en la estructura de la celula de una forma plegada a otra
forma plegada ligeramente diferente, lo que modifica la forma de un segundo sitio de unión que puede estar
alejado. Proteína
• 1.- El hemo le da a la hemoglobina su color rojo.
• 2.- Así, la hexocinasa agrega un grupo fosfato a D-glucosa, pero ignora a su isómero óptico L-glucosa; la enzima
trombina corta un tipo de proteína de coagulación de la sangre entre una arginina particular y su valina adyacente, sin
hacerlo en ningún otro lugar. Glicina
• 1.- En un medio acuoso, las moléculas hidrófilas, tienden a ser forzadas a unirse para minimizar su efecto disruptivo
sobre la red de moléculas de agua circundantes unidas por enlaces de hidrógeno. hidrófobas.
• 2.- Por su acción catalítica, las enzimas generan una compleja red de vías metabólicas, cada una de ellas compuesta por
cadenas de reacciones químicas en las que el producto de una enzima se convierte en el sustrato de la siguiente.
• 1.- Las enzimas promueven reacciones químicas intracelulares mediante la provisión de superficies moleculares
contorneadas intrincadas, con salientes y hendiduras particulares que pueden alojar o repeler moléculas
inespecíficas. Específicas
• 2.- La rodopsina de la retina detecta luz
• 1.- Por ejemplo, en la inhibición por retroalimentación, una enzima que actúa en pasos iniciales de una vía de reacción
es estimulada por una molécula producida en pasos ulteriores de esa vía. Inhibida
• 2.- Como la lisozima es una proteína relativamente pequeña y estable, que puede ser aislada con facilidad en mínimas
cantidades, ha sido estudiada en forma intensiva. Grandes
• 1.- Este patrón da origen a una hélice dextrógira regular, con una vuelta completa cada 3,6 aminoácidos
• 2.- En cada tipo de proteína, los aminoácidos adoptan un orden general, denominado secuencia de aminoácidos, que es
exactamente igual entre las moléculas de esa proteína. Único
• 1.- La degradación de p53, una enzima de casi 400 aminoácidos. Esta es un importante regulador de la transcripción
que regula la respuesta de la célula al daño proteína
• 2.- La posición de cada aminoácido en la larga cadena de aminoácidos que forma una proteína determina su
conformación tridimensional, una forma estabilizada por interacciones covalentes entre diferentes partes de la
molécula. NO
• 1.- El plegamiento de proteínas se estudia en el laboratorio, utilizando proteínas altamente
condensadas. Purificadas
• 2.- Los enlaces no covalentes que ayudan a mantener la forma de las proteínas son los enlaces de hidrógeno, las
atracciones anfipáticas y las atracciones de Van der Waals. Electrostáticas
• 1.- Existen proteínas inespecíficas que actúan como anticuerpos, toxinas, hormonas, moléculas anticongelantes, fibras
elásticaso generadores de luminiscencia. Especializadas
• 2.- Las proteinas mal plegadas se llaman priones.
• 1.- Por último, al igual que la lisozima, muchas enzimas participan íntimamente en la reacción al formar un enlace
covalente efímero entre el sustrato y una cadena lateral aminoacídica del sitio activo
• 2.- Gracias a la selección natural, las secuencias de aminoácidos de numerosos polipéptidos actuales han evolucionado
para adoptar una conformación estable: una que le otorga a la proteína las propiedades químicas exactas que le
permitirán llevar a cabo una función particular.
• 1.- Las cadenas polipeptídicas largas son muy flexibles, dado que algunos de los enlaces covalentes que unen átomos de
carbono del esqueleto polipeptídico permiten la libre rotación de los átomos que unen. Muchos
• 2.- En ocasiones, dos o tres hélices alfa se enrollan entre sí otra para formar una estructura particularmente estable,
conocida como disposición en espiral (cinta enrollada).
• 1.- La pequeña proteína de transporte bacteriana HPr contiene varias hojas beta y pocas hojas alfa.
• 2.- Cada proteína hemoglobina puede transportar cuatro moléculas de oxígeno.
• 1.- Estos enlaces disulfuro (también denominados enlaces S-S) se forman antes de que la proteína sea secretada por la
acción de una enzima del retículo endoplasmático que une dos grupos -SH de las cadenas laterales de cisteína que son
adyacentes en la proteína helicoidal. Plegada
• 2.- Así, la hexocinasa agrega un grupo fosfato a D-glucosa, pero ignora a su isómero óptico L-glucosa; la enzima peroxidasa
corta un tipo de proteína de coagulación de la sangre entre una arginina particular y su glicina adyacente, sin hacerlo en
ningún otro lugar. TROMBINA
• 1.- La capacidad de una proteína de unirse inespecíficamente y con alta afinidad a un ligando se debe a la formación de
un grupo de enlaces no covalentes débiles -enlaces de hidrógeno, atracciones electrostáticas y atracciones de Van der
Waals- sumados a interacciones hidrófobas favorables selectivamente
• 2.- Las proteínas suelen estar compuestas por cadenas de varios cientos de aminoácidos, cuya secuencia siempre se
presenta a partir del extremo N-terminal y se lee de derecha a izquierda. izquierda a derecha
• 1.- Las proteínas están entre las macromoléculas de menor diversidad estructural de la célula y su tamaño varía de 30 a
1000 aminoácidos mayor - 30 a 10000
• 2.- Por lo general, una KM pequeña indica una unión muy débil entre el sustrato y la enzima, debido a un gran número
de interacciones no covalentes; por el contrario, una KM grande indica unión débil. Estrecha
• 1.- La función de estas chaperonas no requiere unión e hidrólisis del ATP. requiere
• 2.- Las estatinas hipocolesterolemiantes inhiben la HMG-CoA reductasa, una enzima involucrada en la síntesis hepática
del colesterol.
• 1.- Así, la hexocinasa agrega un grupo fosfato a D-glucosa, pero ignora a su isómero óptico L-glucosa; la enzima
trombina corta un tipo de proteína de coagulación de la sangre entre una arginina particular y su glicina adyacente, sin
hacerlo en ningún otro lugar.
• 2.- La molécula de colágeno está compuesta por tres largas cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene el
aminoácido no polar glicina situado cada tres posiciones
• 1.- Dentro de las células, el colágeno y la elastina son los componentes habituales de la matriz extracelular y forman
fibras en tendones y ligamentos. fuera
• 2.- Las hojas alfa forman estructuras rígidas en el centro de muchas proteínas beta
• 1.- La mayoría de los catalizadores sintéticos no son tan eficaces como las enzimas naturales, en términos de su
capacidad de deprimir la velocidad de determinadas reacciones químicas. acelerar
• 2.- La hexocinasa agrega un grupo fosfato a L-glucosa, pero ignora a su isómero óptico D-glucosa. D-glucosa-
L-glucosa.
• 1.- Estos enlaces disulfuro se forman antes de que la proteína sea secretada por la acción de una enzima del RE que une
tres grupos -SH de la cadenas laterales de glicina. dos-cisteína.
• 2.- La mitad de las cadenas laterales polares tienen carga a pH alcalino. Neutro
• 1.- En el nivel más fundamental, la célula controla la cantidad de proteína que contiene. No está relacionado con la
expresión del gen que codifica esa proteína. Puede hacerlo controlando
• 2.- En los aminoácidos no polares encontramos la glutamina. Polares
• 1.- Las proteínas se ensamblan principalmente a partir de un grupo de 20 aminoácidos similares, cada uno con distintas
propiedades químicas. Diferentes
• 2.- Las moléculas proteicas grandes, como la proteína muscular transportadora de oxígeno mioglobina, contienen un
único dominio pequeñas
• 1.- Las proteínas no funcionales deben "comportarse bien" y no establecer asociaciones no deseadas con otras
proteínas de la célula y formar, por ejemplo, agregados proteicos insolubles. Funcionales
• 2.- La velocidad de formación del sustrato depende de la rapidez con la que la molécula de sustrato puede ser sometida a
la reacción que la convertirá en producto. Producto
• 1.- Muchas proteínas de unión al GTP diferentes actúan como interruptores moleculares.
• 2.- Por lo general, un dominio contiene entre 40 y 350 aminoácidos -plegados en hélices a, hojas ẞ y otros elementos de
la estructura- y es el complejo modular a partir de la cual se forman muchas proteínas de mayor tamaño. la unidad
• 1.- Por ejemplo, la proteína activadora de catabolitos (CAP) bacteriana, ilustrada en la figura 4-20, tiene dos dominios:
un dominio pequeño que se une al DNA y un dominio grande que se une al AMP cíclico, una pequeña molécula de
señalización intracelular.
• 2.- si la concentración de sustrato agregado es lo bastante alta, todas las moléculas de sustratos estarán ocupadas por
este. Enzimas
• 1.- CAP, la proteína bacteriana analizada antes, es un monómero de este tipo; está compuesta por dos copias idénticas
de la subunidad proteica, cada una de las cuales contiene dos dominios. Dímero
• 2.- Una subunidad proteica con un único sitio de unión puede formar más de un dímero. un dímero
• 1.- Incluso, pequeños cambios de los aminoácidos del interior de una molécula proteica no pueden modificar su forma
tridimensional y anular su función. Sí pueden
• 2.- Los andamiajes permiten que las proteínas se ensamblen y solo se activen cuándo y dónde se las necesita, por
ejemplo, las células nerviosas despliegan ribosomas de andamiaje grandes y flexibles. proteínas
• 1.- La mayoría de las proteínas tiene entre 70 y 1000 aminoácidos de longitud. 50 y 2000
• 2.- la netrina atrae los axones de la célula nerviosa en crecimiento a localizaciones específicas de la médula espinal en
desarrollo
• 1.- Existen tres variedades de hojas B: la hoja beta paralela, la hoja beta diagonal, la hoja beta antiparalela. dos
• 2.- Las proteínas motoras generan movimiento en las células y enzimas. TEJIDOS
• 1.- Algunas chaperonas se unen a cadenas totalmente plegadas. parcialmente
• 2.- Las regiones cortas de una hélice a son especialmente abundantes en las proteínas incluidas en las membranas
nucleares, como las proteínas de transporte y los receptores. Celulares
• 1.- La lisozima corta las cadenas de polisacáridos que forman las paredes celulares de las células
eucariotas. Bacterias
• 2.- En una hoja B, varios segmentos (hebras) de una cadena polipeptídica individual están unidos por enlaces de
hidrógeno entre enlaces peptídicos de hebras adyacentes.
• 1.- La estructura plegada final, o conformación, que adopta cualquier cadena polipeptídica no depende de
consideraciones energéticas sí
• 2.- Proteasa degrada las proteínas por oxidación de los enlaces peptídicos entre aminoácidos. hidrólisis
• 1.- La capacidad de una proteína de unirse selectivamente y con alta afinidad a un ligando se debe a la formación de un
grupo de enlaces no covalentes débiles -enlaces de hidrógeno, atracciones electrostáticas y atracciones de Van der
Waals- sumados a interacciones hidrófobas favorables
• 2.- Las proteínas se ensamblan principalmente a partir de un grupo de 20 aminoácidos diferentes, cada uno con
distintas propiedades físicas. Químicas
• 1.- Las proteínas intracelulares a menudo son estabilizadas por enlaces cruzados covalentes. Extracelulares
• 2.- En un medio acuoso, las moléculas hidrófobas, incluidas las cadenas laterales polares de determinados aminoácidos,
tienden a ser forzadas a unirse para minimizar su efecto disruptivo sobre la red de moléculas de agua circundantes
unidas por enlaces de hidrógeno no polares
• 1.- La enzima hexocinasa corta un tipo de proteína de coagulación de la sangre entre una arginina particular y su glicina
adyacente, sin hacerlo en ningún otro lugar. trombina
• 2.- Gracias a la selección natural, las secuencias de aminoácidos de numerosos polipéptidos actuales han evolucionado
para adoptar una conformación inestable: una que le otorga a la proteína las propiedades químicas exactas que le
permitirán llevar a cabo una función particular. Estable
• 1.- La degradación de p53, una proteína de casi 400 aminoácidos. Esta es un importante regulador de la transcripción
que regula la respuesta de la célula al frio daño
• 2.- Las enzimas se unen a uno o más ligandos, denominados sustratos, y los convierten en productos modificados
químicamente; y hacen esto una y otra vez sin que ellas mismas eviten los cambios. Sufran cambios
• 1.- Alcohol desoxigenasa transforma el alcohol en vino deshidrogenasa
• 2.- Se pueden utilizar inhibidores competitivos para tratar a pacientes que se han intoxicado con etilenglicol, un
componente del anticongelante comercial.
• 1.- Las serinas proteasas pertenecen a una familia de enzimas paleolíticas. proteolíticas
• 2.- Los enlaces cruzados no covalentes más comunes en las proteínas son los enlaces azufre-azufre. covalentes
• 1.- Los enlaces no covalentes que ayudan a mantener la forma de las proteínas son los enlaces de hidrógeno, las
atracciones anfipáticas y las atracciones de Van der Waals. Electrostáticas
• 2.- Una proteína puede ser desplegada, o desnaturalizada, mediante el tratamiento con solventes que mantienen las
interacciones no covalentes que mantienen plegada a la cadena. Rompen
• 1.- Las regiones largas de una hélice a son especialmente abundantes en las proteínas incluidas en las membranas
celulares, como las proteínas de transporte y los receptores. Cortas
• 2.- La mayoría de los catalizadores sintéticos son igual de eficaces como las enzimas naturales, en términos de su
capacidad de acelerar la velocidad de determinadas reacciones químicas. no son tan eficaces
• 1.- Como el Antígeno B estimula muchas células B diferentes, la sangre contendrá una variedad de anticuerpos anti-B,
cada uno de los cuales se une a B de una manera ligeramente diferente Antígeno A/ anticuerpos anti-A/A
• 2.- Esta unidad fisiológica es el dominio proteico, definido como cualquier segmento de una cadena polipeptídica que
puede plegarse independientemente en una estructura compacta y estable. Organizativa
• 1.- En las células, es frecuente hallar muchos otros complejos proteicos simétricos formados a partir de múltiples copias
de distinta cadena polipeptídica. La misma
• 2.- En ocasiones, dos o tres hélices alfa se enrollan entre sí otra para formar una estructura particularmente inestable,
conocida como disposición en espiral (cinta enrollada). Estable
• 1.- Una vez que se ha obtenido una lipasa en forma pura, se la puede utilizar en análisis biológicos para estudiar los
detalles de su actividad, asimismo, se la puede someter a técnicas que revelan su secuencia de aminoácidos y por
último, su estructura tridimensional. proteína
• 2.- La función de las proteinas motoras es generar movimiento en las células y los tejidos
• 1.- Por último, si la molécula proteica existe como un complejo de más de una cadena polipeptídica, estos polipéptidos
restringidos forman su estructura cuaternaria. Interactivos
• 2.- Muchas proteínas unidas a la membrana cruzan la bicapa lipídica como una hoja alfa hélice
• 1.- Para que la colisión de una molécula de agua rompa un enlace que une dos azúcares, la molécula de polisacárido
tiene que ser distorsionada a una forma particular: el estado de transición, en el que los átomos alrededor del enlace
tienen una alteración de la fisiología y la distribución de electrones. Geometría
• 2.- Dentro de una molécula proteica, los enlaces de hidrógeno ayudan a estabilizar su forma plegada.
• 1.- Se asemejan lo suficiente al sustrato para combinarse con la enzima, pero su fisiología es lo bastante diferente como
para no ser convertidos en producto. Estructura
• 2.- Los tres extremos de cada aminoácido son químicamente iguales. DOS — DIFERENTES
